دانلود رایگان ترجمه مقاله انتخاب محموله در مسیر هدف گیری سیتوپلاسم (ساینس دایرکت – الزویر ۲۰۰۲)

دانلود رایگان ترجمه مقاله انتخاب محموله در مسیر هدف گیری سیتوپلاسم (ساینس دایرکت – الزویر ۲۰۰۲)

 

 

این مقاله انگلیسی ISI در نشریه الزویر در ۱۳ صفحه در سال ۲۰۰۲ منتشر شده و ترجمه آن ۲۶ صفحه بوده و آماده دانلود رایگان می باشد.

 

دانلود رایگان مقاله انگلیسی (pdf) و ترجمه فارسی (pdf + word)
عنوان فارسی مقاله:

مکانیسم انتخاب حمل و نقل در سیتوپلاسم برای مسیر هدف یابی واکوئل

عنوان انگلیسی مقاله:

Mechanism of Cargo Selection in the Cytoplasm to Vacuole Targeting Pathway

دانلود رایگان مقاله انگلیسی
دانلود رایگان ترجمه با فرمت pdf
دانلود رایگان ترجمه با فرمت ورد

 

مشخصات مقاله انگلیسی و ترجمه فارسی
فرمت مقاله انگلیسی pdf
سال انتشار ۲۰۰۲
تعداد صفحات مقاله انگلیسی ۱۳ صفحه با فرمت pdf
نوع مقاله ISI
نوع نگارش مقاله پژوهشی (Research article)
نوع ارائه مقاله ژورنال
رشته های مرتبط با این مقاله زیست شناسی
گرایش های مرتبط با این مقاله علوم سلولی و مولکولی – علوم گیاهی – فیزیولوژی گیاهی
چاپ شده در مجله (ژورنال)/کنفرانس سلول رشدی
ارائه شده از دانشگاه دانشگاه میشیگان، گروه‌ های زیست‌ شناسی مولکولی
نمایه (index)
Scopus – Master Journals – JCR – Medline
شناسه شاپا یا ISSN ۱۵۳۴-۵۸۰۷
شناسه دیجیتال – doi https://doi.org/10.1016/S1534-5807(02)00373-8
لینک سایت مرجع https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1534580702003738
رفرنس دارای رفرنس در داخل متن و انتهای مقاله
نشریه الزویر – Elsevier
تعداد صفحات ترجمه تایپ شده با فرمت ورد با قابلیت ویرایش  ۲۶ صفحه با فونت ۱۴ B Nazanin
فرمت ترجمه مقاله pdf و ورد تایپ شده با قابلیت ویرایش
وضعیت ترجمه انجام شده و آماده دانلود رایگان
کیفیت ترجمه

مبتدی (مناسب برای درک مفهوم کلی مطلب) (ترجمه به صورت ناقص انجام شده است)

کد محصول F1759

 

بخشی از ترجمه

محل GFP-Ape1، در کرنش cvt19Δ نسبتا مشابه با محل GFP-Ape1P22L است. این مشاهدات نشان می دهد که جهس P22L روی تعامل بین prApe1 و Cvt19 تاثیر می گذارد.در حالی که داده های قبلی نشان داده اند که جهش در propeptide prApe1 بر واردات تاثیر می گذارد، هیچ مطالعه ای تایید نکرده اند که این نقص با توجه به یک مسدودیت در تعامل با Cvt19 نیست. برای آزمایش این فرضیه، ما تعامل بین جهش های prApe1 و Cvt19 را با تجزیه و تحلیل دو هیبریدی و مصون از رسوب همزان مورد بررسی قرار گرفت. به علت تشکیل prApe1 homooligomer، ما از کرنش ape1 (YTS110) به عنوان یک کشش تست برای تجزیه و تحلیل دو هیبرید استفاده نمودیم. سلول های ape1α حامل پلاسمیدهای Cvt19 و Ape1 نوع وحشی، رشد در یک صفحه منفی آدنین را به نمایش گذاشت که نشان می دهد که این دو پروتئین می توانند تعامل داشته باشند (شکل ۲B).
در مقابل، Ape1 α ۹-۱۱ هیچ فعالیت اتصالی را با Cvt19 در کشش ape1 نمایش نداده، با وجود آن که فشار آزمون نوع وحشی ( PJ69 -4A ) را برای رشد بر روی یک صفحه منفی آدنین (شکل ۲B) میسر ساخت. این نتیجه نشان دهنده ( ۱ ) تعامل بین prApe1 و Cvt19، وابسته به propeptide است و (۲) تعامل آشکار بین Ape1 9-11 و Cvt19 در کشش نوع وحشی را نشان می دهد و ممکن است به واسطه prApe1 درونزاد باشد. Ape1P22L، رشد بسیار آهسته تری را از Ape1 نوع وحشی در یک کشش ape1 α ارائه نمود که نشان می دهد که جهش P22L به شدت آسیب دیده است، اما به طور کامل، تعامل بین prApe1 و Cvt19 را مسدود ننمود (شکل ۲B ). ما این نتایج را توسط مصونیت از رسوب تحت شرایط بومی تأیید نمودیم. در این آزمایش ، ما از یک فشار apg1Δ برای جلوگیری از مسیر CVt (CVT) استفاده نمودیم؛ و یک کمپلکس Ape1 Cvt19 در یک کشش از نوع وحشی و به عنوان یک نتیجه از واردات آن به واکوئل تخریب شد ( Scott و همکاران، ۲۰۰۱؛ شکل ۵A) خواهد بود. سلول های ape1 α apg1Δ با Cvt19 برچسب زده شده- HAو پلاسمیدهای نوع وحشی و جهش prApe1 تبدیل شدند و عصاره های آنها با آنتی بادی ضد HA عصاره آنها برای مصونیت از رسوب مورد استفاده قرار گرفتند. prApe1 نوع وحشی به طور موثر با HA Cvt19 ار رسوب مصون شد. در مقابل ، هیچ prApe1 α ۹-۱۱ و تنها مقدار کمی Ape1P22L با Cvt19 (شکل ۲C ) در حال رسوب همزمان یافت شد که که تعامل prApe1 و Cvt19 توسط از prApe1 propeptide تایید می کند. کاهش این ارتباط prApe1 با Cvt19 ناشی از جهش P22L به محل مناسب از این کمپلکس به PAS مختل است و فنوتیپ GFP Ape1P22L (شکل ۲A ) را توضیح می دهد.

کمپلکس Ape1-Cvt19 توسط Cvt9 تا PAS هدفمند است.
اتوفاژی (مکانیزم اصلی کاتابولیک شامل تخریب سلول یا اجزای سلولی بدون وظیفه) یک فرایند غیرانتخابی است و سیتوپلاسم غیر اختصاصی را محصور می کند. در مقابل، مسیر CVt (CVT) و وارداتprApe1 توسط اتوفاژی (مکانیزم اصلی کاتابولیک شامل تخریب سلول یا اجزای سلولی بدون وظیفه) خاص، احتمالا به دلیل تعامل بین prApe1 و Cvt19 است. با این حال، این حوزه درون Cvt19 که به prApe1 متصل می شود، شناخته شده نیست. علاوه بر این، محل دقیق Cvt19 در PAS به عنوان یک رویداد مهم برای هدف یابی انتخابی prApe1 به نظر می رسد که به ما اجازه می دهد تا فرض کنیم که یک دامنه در Cvt19 برای تعیین موقعیت یابی آن در PAS وجود دارد. به این دلایل، ما برای شناسایی عمل PAS تلاش نمودیم. به این دلایل، ما برای شناسایی حوزه های عملکردی در پروتئین Cvt19 تلاش نمودیم. Cvt1، یک پروتئین اسید آمینه ۴۱۵ حاوی دامنه مارپیچ پیش بینی شده از سیم پیچ بین اسیدهای آمینه ۱۶۰ و ۱۸۷ (شکل ۳A) است. ما چند حذف Cvt19 N و C-ترمینال حذف را ایجاد نمودیم، به عنوان مثال Cvt19 15C نشان دهنده جهش فاقد C-ترمینال ۱۵ اسید آمینه است. از آنجا که شکل مارپیچ اغلب واسطه تعامل پروتئین-پروتئین است، ما همچنین جهش Cvt19 CC را ساختیم که فاقد منطقه ۳۹ اسید آمینه از باقی مانده های ۱۵۳ تا ۱۹۱ است که حاوی یک دامنه مارپیچ از سیم پیچ می شود (شکل ۳A). حوزه اتصال prApe1 برای اولین بار توسط مخمر سیستم دو هیبریدی مورد بررسی قرار گرفت. فشار آزمون cvt19Δ با ژن LacZ تحت کنترل یک پروموتر وابسته به GAL4 با prApe1 و جهش Cvt19 پلاسمیدها تبدیل شد، و فعالیتα-گالاکتوزیداز به بررسی تعامل اندازه گیری شد. تمام پروتئین های Cvt19 حاوی دامنه مارپیچ به طور موثر با prApe1 تعامل نمود، در حالی که آنهایی که فاقد این دامنه بودند هیچ تعاملی را (شکل ۳A) نشان ندادند.
ما توسط تعیین عملکرد و موقعیت یابی بریده های Cvt19 تصمیم به گسترش تجزیه و تحلیل گرفتیم. بر این اساس، ما همجوشی های N- ترمینال GFP را به Cvt19 ساختیم و آنها را تحت کنترل پروموتر درونزاد Cvt19 از یک تک نسخه پلاسمید در سلول αcvt19بیان نمودیم. تست Western blots از عصاره های همراه با ضد بدن GFP تایید شد که جهش های مختلف GFP – Cvt19 دارای سطوح بیان مشابه بودند (شکل ۳C). میزان پروتئین حالت پایدار GFP – Cvt19، به پایین تر از میزان جهش های حذف به نظر می رسید (شکل ۳C ، پانل کمتر) ، که احتمالا به دلیل حمل و نقل موثر GFP – Cvt19 برای تخریب واکوئل بود. علاوه بر این، GFP – Cvt19 فعالیت کافی را برای بلوغ prApe1 (شکل ۳C ، پانل بالا) به نمایش گذاشت که تایید نمود که GFP – Cvt19 در ساختار برای این تجزیه و تحلیل مناسب است. حدود ۴۰٪ از prApe1 به mApe1 در بیان سلول GFP – Cvt19 را به α ۱۰C تبدیل شد، و تنها مقدار کمی از mApe1 در بیان سلول GFP – Cvt19 α ۱۵C یا GFP – Cvt19 را α ۲۰C (شکل ۳C ، پانل بالا) یافت شد. در مقابل، GFP – Cvt19 α ۲۸C ، GFP – Cvt19 را α ۲۲۴C ، GFP Cvt19 α ۲۶۳C ، و GFP – Cvt19 را α CC در تکمیل نقص در بلوغ prApe1 در سلول cvt19 α (شکل ۳C ، پانل بالا ) موفق نشد. با کمال تعجب، GFP – Cvt19 α ۱۵۲N هنوز تا حدی در بلوغ prApe1 (شکل ۳C ، پانل بالا) کاربردی بود که نشان می دهد که یک بخش N- ترمینال بزرگ حداقل برای prApe1 حمل و نقل از Cvt19 غیر ضروری است. حتی با اینکه وجود جهش های متعدد شامل Cvt19 28C ، یک تداخل مهم با prApe1 (شکل ۳A و ۳B ) را به نمایش گذاشت، حمل و نقل prApe1 (حمل و نقل) به طور کامل در این کشش از دست رفته بود، از جمله بیان سلولهای Cvt19 α ۲۸C. این نتایج نشان می دهد که C- ترمینال ۲۸ اسید آمینه Cvt19 ، ممکن است برخی از وظایف را در حمل و نقل prApe1 غیر از ارتباط با propeptide prApe1 داشته باشد.
سپس ما موقعیت جهش های GFP – Cvt19 را تعیین نمودیم. سلولهای cvt19 α بیان کننده نوع وحشی یا جهش پروتئین GFP – Cvt19 با FM 4-64 برچسب گذاری و بوسیله میکروسکوپ فلورسانس مشاهده شد . همانطور که از داده های ارائه شده در شکل ۳C انتظار می رود، حفره GFP – Cvt19 همراه با یک یاچند نقطه ریز در منطقه پیش حفره ای (شکل ۳D) نمایش داده شد. علاوه بر این، همانطور که قبلا نشان داده شده است (Kim و همکاران، ۲۰۰۲) ، موقعیت یابی همزمان YFP – Cvt19 با CFP – Aut7 را تایید کرد که Cvt19 در PAS (شکل ۳E ، پانل پایین) موقعیت یابی می شود. حذف APG1 منجر به غلظت GFP – Cvt19 در PAS شد، همانطور که با GFP – Ape1 در کشش apg1 α دیده می شود (شکل ۵B ). این نتیجه نشان می دهد که Cvt19 ممکن است همراه با prApe1 از طریق PAS حمل و نقل مرتبط شود. محل GFP Cvt19 α ۱۵۲N کاملا شبیه به نوع وحشی GFP – Cvt19 بود که سازگار با فعالیت های قابل توجه ان برای واردات prApe1 (شکل ۳D) بود. در مقابل بیان سلول GFP – Cvt19 152N، دو جمعیت در بیان سلول GFP Cvt19 α ۱۰C مشاهده شد، اگر چه فعالیت ها برای واردات prApe1 بین این دو جهش قابل مقایسه شدند. در حدود نیمی از بیان سلول GFP – Cvt19 α ۱۰C دارای کمی واکوئل GFP رنگ آمیزی شده، با یک نقطه برجسته مجاور به واکوئل بود و بقیه آن یک نقطه تک GFP دور از واکوئل بود (شکل ۳D). پروتئین های ۱۵C ، ۲۰C α، و ۲۲۴C ، حاوی امتداد مارپیچ پیچ به پیچ، یک دامنه مارپیچ از سیم پیچ قادر به رسوب prApe1 (شکل ۳D) را تشکیل داد. در مقابل، GFP – Cvt19 α ۲۶۳ و GFP – Cvt19 α CC نمایشگر موقعیت یابی سیتوزولی پراکنده بود که نشان می دهد که موقعیت یابی خال خال از Cvt19 به تعامل با prApe1 (شکل ۳D) بستگی دارد. مطابق با داده های ارائه شده در شکل ۳A و ۳B ، جهش نوع وحشی و YFP – Cvt19، شامل دامنه مارپیچ از سیم پیچ، مانند YFP – Cvt19 را α های ۲۰C ، CFP Ape1 موقعیت یابی نمی شود (شکل ۳E ، پانل بالا ). با این حال ، بر خلاف YFP – Cvt19 ، YFP – Cvt19 20C با CFP – Aut7 نقطه (شکل ۳E ، پانل کمتر ) به طور همزمان موقعیت یابی نمی شوند. این نتایج نشان می دهد که prApe1 و Cvt19 یک کمپلکس را قبل از به کارگیری برای PAS تشکیل می دهد. علاوه بر این، ناحیه C – ترمینال Cvt19 برای محل مناسب پیچیده PAS حیاتی است.
به تازگی ، گزارش شده است که Aut7 از نظر فیزیکی با Cvt19 (Kim و همکاران، ۲۰۰۲) تعامل دارد. ما تصور کردیم که این تداخل می تواند نقش مهمی درموقعیت یابی prApe1 ،PAS و واردات حفره متعاقب آن ایفا نماید. بنابراین ما دامنه اتصال Aut7 را درون Cvt19 توسط هر دو مخمر سیستم دو هیبریدی و یک آزمایش پروتئین پیوستگی نگاشتیم. در تجزیه و تحلیل دو هیبریدی، Aut7 یک تداخل مهم با تمام طول Cvt19 را بر اساس فعالسازی ژن ADE2 نمایش داد، اما تعامل معنی دار با هر یک از بریده های Cvt19 C- ترمینال (شکل ۴A ) را نشان نمی دهد. یک آزمایش جداسازی پیوستگی نیز نشان داد که پروتئین A- Aut7 قادر به رسوب همزمان تمام طول Cvt19 است، اما بازده ها برای پروتئین های کوتاه Cvt19 به شدت کاهش یافته بود، از جمله Cvt19 α ۱۰C (شکل ۴B ). این نتایج پیشنهاد می دهد که دامنه اتصال Aut7 برای Cvt19 ممکن است در واقع موقعیت یابی شود یا شامل آخرین ۱۰ اسید آمینه C- ترمینال باشد. کیمرازهای C- کوتاه GFP – Cvt19 بهPAS (شکل ۳D) موقعیت یابی نمی شود. اگر این مکان ناشی از از دست دادن تعامل بین Aut7 و Cvt19 باشد، این کمپلکس Ape1 – Cvt19 نباید در PASaut7 α موقعیتی یابی شود. با این حال ، میکروسکوپ فلورسانس سلول های بیان کننده α GFP – Ape1 یا GFP Cvt19 ، نشان داد که کمپلکس Ape1 Cvt19، هنوز هم در PAS (شکل ۴D و ۴E ) به صورت موقعیت یابی شده به نظر می رسد که نشان دهنده وجود شریک (ها) اتصال دیگر Cvt19 است.
حذف AUT7 منجر به از دست دادن کامل حمل و نقل prApe1 در طول رشد رویشی می شود، اما گرسنگی تا حدی می تواند این نقص را بازگرداند، حتی اگر گردش پروتئین وابسته به اتوفاژی (مکانیزم اصلی کاتابولیک شامل تخریب سلول یا اجزای سلولی بدون وظیفه) هنوز هم معیوب باشد. برگشت از نقص واردات prApe1 می تواند از تشکیل وزیکول های کوچک و / یا نابجا، به جای اتوفاگوزوم طبیعی، در شرایط گرسنگی حاصل شود (Abeliovich و همکاران، ۲۰۰۰ Kirisako و همکاران، ۱۹۹۹ ). این داده ها نشان می دهد که واردات خاص prApe1 ، هنوز در گرسنگی سلول aut7 α رخ می دهد. در مقابل، فشار cvt9 α نشان می دهد تنزل پروتئین autophagic نسبتا طبیعی است، در حالی که تنها حمل و نقل جزئی prApe1 توسط گرسنگی ترمیم می شود که نشان می دهد که Cvt9، نقش مهمی در انتخاب محموله در اتوفاژی (مکانیزم اصلی کاتابولیک شامل تخریب سلول یا اجزای سلولی بدون وظیفه) (Kim و همکاران، ۲۰۰۱b ) انتخابی دارد. به همین دلیل، ما فرض نمودیم که Cvt9 می تواند یکی دیگر از شریک های اتصال Cvt19 باشد. برای آزمایش این امکان، ما تعامل بین Cvt9 و Cvt19 را توسط مخمر سیستم دو هیبریدی و یک آزمایش جداسازی پروتئین پیوستگی مورد بررسی قرار دادیم. تجزیه و تحلیل دو ترکیبی، ارتباط معنی داری بین Cvt9 و تمام طول Cvt19 (شکل ۴A ) را نشان داد. علاوه بر این، Cvt19 α CC هنوز یک تداخل مهم را نمایش می دهد که نشان می دهد که مارپیچ از سیم پیچ برای تعامل با Cvt9 ( داده ها نشان داده نشده است ) لازم نیست. بنابراین ما چندین C- جهش حذف ترمینال-C را برای Cvt19 تحت تجزیه و تحلیل دو ترکیبی قرار دادیم و متوجه شدیم که Cvt19 10C، Cvt19 15C ، و Cvt19 20C قادر به تعامل با Cvt9 است، در حالی که Cvt19 28C این تعامل را به نمایش گذاشت (شکل ۴A).
این نتیجه ما را به آزمون در جهش Cvt19 فاقد منطقه ۸ اسید آمینه از باقیمانده های اسید آمینه ۳۸۸ تا ۳۹۵ (Cvt19 21 – 28C ) هدایت می کند. همانطور که انتظار می رود، Cvt19 21 – 28C، هر تعاملی که نشان دهد دامنه اتصال ممکن است در این هر ۸ آمینه واقع شود (شکل ۴A ) را نشان نمی دهد. ازآنجا که Aut7 قادر به ارتباط با Cvt19 21 – 28C (شکل ۴A ) بود، حوزه های های اتصال برای Aut7 و Cvt9 می توانند از هم جدا شوند (شکل ۶A).
برای گسترش تجزیه و تحلیل، ما آزمایش های جداسازی پیوستگی از lysates apg1 را برای سلول های α cvt19 α بیان کننه هر یک از پروتئین های A- ترکیبی مشتق شده Cvt19 و HA- برچسب گذاشته شده توسط Cvt9 انجام دادیم. در مقابل داده ها از تجزیه و تحلیل دو هیبرید، ما توانستیم یک تعامل فیزیکی بین هر جهش و HA- Cvt9 را تشخیص دهیم، در حالی که Cvt19 نوع وحشی قادر به رسوب همزمان HA- Cvt9 (شکل ۴C) بود. این اختلاف بین تجزیه و تحلیل های دو ترکیبی و جداسازی پیوستگی می تواند از تفاوت در حساسیت از تستها حاصل شود؛ بهبود HA- Cvt9 کاملا ضعیف بود، حتی از Cvt19 گونه وحشی. میکروسکوپ cvt9 α سلولهای بیان کننده GFP – Ape1 یا GFP – Cvt19 نشان دادند که هر دو پروتئین بسیار دور از واکوئل (شکل ۴D و ۴E ) متمرکز شده اند. به طور مشابه، GFP Cvt19 α ۲۱ – ۲۸C به دور از واکوئل (شکل ۳D) انباشته شد. این نتایج به شدت پیشنهاد می دهد که از دست دادن محل PAS از جهش حذف Cvt19 ناشی از اختلال تعامل های فیزیکی بین Cvt19 و Cvt9 است. علاوه بر این، ما تایید کردیم که CFP – Ape1 با YFP – Cvt19، اما نه با YFP – Aut7، در کشش cvt9 α (شکل ۴F و ۴G) به طور همزمان موقعیت می یابد. این نتایج نشان می دهد که در کشش cvt9 α ، prApe1 و Cvt19 یک کمپلکس پروتئین تشکیل می دهند که قادر به رسیدن به PAS است. در نتیجه، ما به این نتیجه رسیدیم که اختلال در ارتباط بین Cvt19 و Cvt9 مانع از این می شود که کمپلکس prApe1 Cvt19 در PAS موقعیت یابد. از آنجا که GFP – Ape1 و GFP-Cvt19 یک موقعیت را در سلول های aut7 cvt9 با موقعیت ها در سلول های Cvt9 به نمایش گذاشتند، Cvt9 می تواند در مرحله ای زودتر نسبت به Aut7 در به کارگیری این کمپلکس برای PAS عمل نماید.

PreApe1 Cargo Ams1، Cvt9 و دیگر Arms1 پروتئین محموله به سمت گنجاندن های وزیکول های Cvt هدایت می کند
Cvt19 به عنوان یک نتیجه از واردات به واکوئل تخریب می شود، و نیمه عمر آن در سلول ape1 چهار برابر بیشتر از نیمه عمر آن در سلولهای نوع وحشی (Scott و همکاران، ۲۰۰۱) است. این باعث شد که ما بررسی کنیم که آیا یکی دیگر از پروتئین های باری، α mannosidase (Ams1)، می تواند روی واردات Cvt19 تاثیر بگذارد یا خیر. ما آزمایش فاز-پالس را برای نظارت بر حمل و نقل preApe1 و Cvt19 برای واکوئل انجام دادیم. در ams1α، با این حال، تخریب Cvt19 قابل مقایسه با تخریب سلول های نوع وحشی (شکل ۵A) بود. علاوه بر این، حذف AMS1 به هرگونه تغییر در فرآوری prApe1 (به شکل ۵A) منجر نشد. این نتایج با میکروسکوپ فلورسانس، که موقعیت یابی طبیعی GFP-Cvt19 و GFP-Ape1 را در سلول های ams1 نشان داد حمایت می شدند (شکل ۵B). در مقابل، Cvt19 در سلولهای ape1α تثبیت شد که مشابه با نتیجه دیده شده در سلول های apg1α (شکل ۵A)، در توافق با مطالعات قبلی است (Scott و همکاران، ۲۰۰۱). این نتایج نشان داد که prApe1، اما نه Ams1، برای واردات های مناسب Cvt19 به واکوئل لازم است. به منظور بررسی در بیشتر آثار prApe1 در واردات Cvt19، ما محل GFP-Cvt19 را در apg1 در مقایسه با سلول های α و ape1α مقایسه نمودیم. همانطور که از موقعیت یابی GFP-Ape1 در سلول های apg1 انتظار می رفت، GFP-Cvt19 نیز در محل مجاور به واکوئل در فشار apg1، α متمرکز شده است (شکل ۵B). در مقابل، در سلول های ape1α، GFP-Cvt19 به طور یکنواخت در سیتوپلاسم (شکل ۵B)، سازگار با توزیع پراکنده GFP-Cvt19، ۲۶۳C و GFP-Cvt19 فاقد دامنه اتصال prApe1 (شکل ۳D) توزیع شد. در مجموع، این نتایج پیشنهاد می کند که کمپلکس Ape1 از طریق تعامل بین prApe1 و Cvt19 متمرکز می شود.

 

ثبت دیدگاه