دانلود رایگان ترجمه مقاله یک نام ساده برای یک پمپ پروتون پیچیده – CellPress 2002
دانلود رایگان مقاله انگلیسی یک نام گذاری ساده برای یک کمپلکس پمپ پروتئینی: ژن های VHA ،H+-ATPase غشائی را کد می کنند به همراه ترجمه فارسی
عنوان فارسی مقاله | یک نام گذاری ساده برای یک کمپلکس پمپ پروتئینی: ژن های VHA ،H+-ATPase غشائی را کد می کنند |
عنوان انگلیسی مقاله | A simple nomenclature for a complex proton pump: VHA genes encode the vacuolar H+-ATPase |
رشته های مرتبط | زیست شناسی، علوم گیاهی و ژنتیک |
فرمت مقالات رایگان |
مقالات انگلیسی و ترجمه های فارسی رایگان با فرمت PDF آماده دانلود رایگان میباشند همچنین ترجمه مقاله با فرمت ورد نیز قابل خریداری و دانلود میباشد |
کیفیت ترجمه | کیفیت ترجمه این مقاله متوسط میباشد |
نشریه | CellPress |
مجله | موضوعات جدید در علوم گیاهی – TRENDS in Plant Science |
سال انتشار | ۲۰۰ |
کد محصول | F672 |
مقاله انگلیسی رایگان (PDF) |
دانلود رایگان مقاله انگلیسی |
ترجمه فارسی رایگان (PDF) |
دانلود رایگان ترجمه مقاله |
خرید ترجمه با فرمت ورد |
خرید ترجمه مقاله با فرمت ورد |
جستجوی ترجمه مقالات | جستجوی ترجمه مقالات زیست شناسی |
فهرست مقاله: پمپی با عملکردهای مختلف |
بخشی از ترجمه فارسی مقاله: رشد و نمو گیاه به جذب، انتقال و دسته بندی ۱۵ مواد غذایی ضروری و متابولیت های بی شماری برای اندام-های خاص، سلول ها و اجزاء درون سلولی بستگی دارد به علاوه، گیاهان برای بقاء، نیاز دارند که سازگار شوند و تغییرات محیطی مانند فلزات سمی و نمک زیادی را تحمل کنند. چطور گیاهان تغییر در سطوح موادغذایی و استرسهای محیطی را درک میکنند و به آن پاسخ میدهند، این پاسخدهی به وسیلهی تنظیم افزایشی یا کاهشی انتقالات صورت میگیرد که این فعالیت ها به درستی شناخته نشده اند. پمپ های پروتونی یک جایگاه ویژه در میان تمام انتقالدهندهها دارند. بدون نیروی محرک پروتون برای فعالیت حاملان جفت شده یا کانال های یونی، تمامی نقل و انتقالات و بنابراین زندگی گیاه متوقف میشود. با این وجود ، ما نمیدانیم که چطور پمپ های پروتونی به درون شبکه های انتقال سیگنال که رشد و سازگاری را هدایت میکنند، ملحق می شوند. از سه پمپ پروتونی موجود در گیاهان،H+-ATPase نوع غشایی (V-ATPase) پیچیدهترین پمپ از نظر زیر واحدهای سازنده است. ژنوم کامل آرابیدوپسیس تالیانا اولین دیدگاه را در مورد تعداد پمپهای پروتونی که به منظور تکمیل چرخهی زندگی گیاهان عالی تر مورد نیازند به ما می دهد.H+-ATPase غشاء پلاسمایی،H+ را از سلول خارج می کند و جذب و آزادسازی تعداد زیادی از مواد غذایی را در سراسر غشاء پلاسمائی سلول های گیاهی تحریک میکند. آرابیدوپسیس ۱۲ عضو از ژن های H+-ATPase نوع P را دارد (AHA1-AHA12) که برخی از این ژنها در یک بافت خاص بیان میشوند. درون سلول، V-ATPase و H+-ATPase بخشهای داخلی سلول را اسیدی میکنند (شکل۱). اما مشخص نیست که چطور نقشهای سلولی این دو پمپ خاص از یکدیگر متمایز می شوند. در آرابیدوپسیس، ما نمیدانیم که چطور ۳ ژن همولوگ های H+-PPase (AVP1-AVP3) را کد می کنند. هدف این مقاله این است که: پمپی با عملکردهای مختلف |
بخشی از مقاله انگلیسی: Plant growth and development depend on the uptake, translocation and sorting of 15 essential nutrients and countless metabolites to specific organs, cells and subcellular compartments. Furthermore, to survive, plants need to adapt to and tolerate changes in the environment such as toxic metals and excess salt. How plants sense and respond to changing nutrient levels and environmental stresses by up- or down-regulation of transporters and their activities is poorly understood. Proton pumps occupy a prominent position among all transporters. Without the primary proton motive force to energize coupled carriers or ion channels, all other transport, and thus life, would cease. In spite of this, we do not understand how proton pumps are integrated into the signal transduction networks that govern growth and adaptation. Of three distinct proton pumps in plants, the vacuolar-type H-ATPase (V-ATPase) is the most complex in subunit composition [1–۳]. The completion of the Arabidopsis thaliana genome gives the first glimpse of the number of proton pumps required by a higher plant to complete its life cycle. The plasma membrane H+-ATPase extrudes H+ from the cell and energizes the uptake and release of many nutrients across the plasma membrane of plant cells. Arabidopsis has 12 members of P-type H+-ATPase genes (AHA1–AHA12), some of which are expressed in a tissue-specific manner [4,5]. Inside the cell, the V-ATPase and the H+-PPase acidify intracellular compartments (Fig. 1), but it is unclear how the cellular roles of these two distinct pumps differ [6]. In Arabidopsis, we now know that three genes encode homologs of H+-PPase (AVP1–AVP3) [7]. The aim of this article is to: • Highlight briefly the importance of vacuolar ATPase for growth, development and adaptation of plants. • Identify all the genes of this complex pump following completion of the sequencing of the Arabidopsis genome. • Show the chromosome location of all the genes. • Propose a simple name for the genes applicable to all plants. A pump with diverse functions V-ATPase is emerging as a pump with diverse and surprising functions in eukaryotes. In plants, V-ATPase has been localized to vacuoles and other membranes of the secretory system, including the endoplasmic reticulum (ER), Golgi and small vesicles as well as the plasma membrane (Fig. 1) [1,3]. A major role of this pump is to acidify the vacuole, provide the energy for transport of ions and metabolites, and so influence turgor and cell expansion. Other experiments have suggested that the proton electrochemical gradient is important for protein sorting [8]. Surprisingly, the Vo integral sector was recently shown to be required for vesicle–vesicle fusion in yeast [9,10], suggesting that the membrane sector has a role in membrane fusion during the formation of the central vacuole. The V-ATPase complex is conserved in all eukaryotes (Table 1) [2,11]. However, the unique physiology of plants, including nutrient transport, flowering, stress tolerance and the particular functions of guard cells, vascular and meristem tissues, indicates that this pump plays many roles specific to plants. Twenty years after its discovery [12], we are just beginning to understand the broader implications of the roles that the V-ATPase pump plays in plants. V-ATPase-deficient mutants are powerful tools for dissecting V-ATPase functions in vivo. The first V-ATPase mutant in plants, det3, shows a reduction in subunit C and in V-ATPase activity, and is de-etiolated when grown in the dark [13]. Moreover, stomatal closure induced by high levels of external calcium ions was abolished in the mutant [14]. These studies show that V-ATPase functions are closely integrated with growth, development and guard cell signaling. |