دانلود رایگان ترجمه مقاله تنوع انتقال دهنده های ABC و وارد کنندگان نوع I، II و III – تیلور و فرانسیس 2014

مقالات انگلیسی و ترجمه های فارسی رایگان با فرمت PDF آماده دانلود رایگان میباشند

همچنین ترجمه مقاله با فرمت ورد نیز قابل خریداری و دانلود میباشد

مقاله انگلیسی رایگان (PDF)

ترجمه فارسی رایگان (PDF)

خرید ترجمه با فرمت ورد

فهرست مقاله:

چکیده

مقدمه

ساختارهای پروکاریوتی دست نخورده نشان دهنده‌ی تنوع بالای انتقال دهنده‌های ABC است

واردکنندگان ABC نوع I

واردکنندگان نوع I سوبسترا را با یک مکانیسم دسترسی جایگزین انتقال می‌دهند

آغاز چرخه‌ی انتقال با پروتئین متصل به سوبسترا القا می‌شود

لوپ اضافی TMD به فرآیند منحصر بفرد انتقال در انتقال دهنده‌ی مالتوز کمک می‌کند

تنظیم پس از ترجمه‌ای واردکنندگان نوع I به دومین تنظیمی بستگی دارد

واردکنندگان ABC نوع II

جذب با واسطه‌ی SBP در سیستم‌های نوع II

آنالیز ساختاری سبب روشن شدن تنوع و تغییرات کنفورماسیونی در انتقال دهنده‌های نوع II می‌شود

جزئیات مکانیکی واردکنندگان نوع II، BtuCD

تنوع مکانیکی در میان سیستم‌های انتقالی نوع II

ظهور سیستم انتقال ECF: نوع III انتقال دهنده‌ها؟

جزء S مسئول اتصال به سوبسترا است

ساختارهای کامل سبب روشن کردن ساخت و مکانیسم انتقال دهنده‌های ECF خواهد شد

نتیجه‌گیری

بخشی از ترجمه فارسی مقاله:

مقدمه
انتقال دهنده‌های ABC، که در همه‌ی موجودات وجود دارند، یکی از بزرگترین فوق خانواده‌های تراغشایی را تشکیل می‌دهند. واژه‌ی ABC مخفف کاست‌های متصل به ATP است و با توجه به ویژگی این خانواده مبنی بر توانایی اتصال و هیدرولیز ATP به منظور انتقال سوبسترا از غشای دولایه‌ی لیپیدی نامگذاری شده است. پمپ‌های خارج کننده‌ی ABC که تاکنون مطالعات زیادی بر روی آن‌ها صورت گرفته است، در یوکاریوت‌ها و پروکاریوت‌ها وجود داشته، و نقش اساسی در فرایندهای زیستی ایفا می‌کند، همچنین در ارتباط با مقاومت چند دارویی، چندین بیماری انسانی بوده و به طور گسترده‌ای مورد بررسی قرار گرفته‌اند. واردکنندگان ABC نقش عمده‌ای در جذب مواد مغذی، بیماری‌زایی و شدت بیماری داشته و تمرکز بر این مجموعه‌ی متنوع از انتقال دهنده‌ها را آشکارتر می‌کند. وارد کنندگان ABC در گیاهان، پروکاریوت‌ها و آرکی باکترها مسئول انتقال مواد مغذی حیاتی از غشای دولایه‌ی لیپیدی است. بعلاوه، بسیاری از عوامل بیماری‌زای پروکاریوت از واردکنندگان ABC برای دور زدن پاسخ ایمنی ذاتی میزبان استفاده می‌کنند، که سبب جذب توجهات بیشتر به این دسته از انتقال دهنده‌ها خواهد شد.
همه‌ی انواع انتقال دهنده‌های ABC ساختار پایه‌ای مشترکی دارند و آن وجود دو دومین متصل به نوکلئوتید (NBDs) و دو دومین تراغشایی (TMDs) است. این دومین‌ها یک واحد انتقال دهنده‌ی ABC را تشکیل می‌دهند. در خارج کنندگان ABC، دو دومین TMD و NBD می‌توانند به روش‌های مختلفی در یکدیگر ادغام شوند و سبب ایجاد انتقال دهنده‌های یک، دو یا چهار زنجیره‌ای شوند که در اینصورت راسته‌ی دومین‌ها می‌تواند بسیار گسترده باشد. در وارد کنندگان، زیرواحدهای هسته‌ی TMD و NDB به صورت زنجیره‌های منفرد است که می‌تواند باعث ایجاد TMDهای هومو یا هترو دایمری کند که به هومودایمرهای NBD متصول شده‌اند. دومین NBD بوسیله‌ی مجموعه‌ای از دومین‌ها طبقه بندی می‌شودو شامل واکر A (لوپ P)، واکر B و موتیف مخصوص ABC است که در انتقال دهنده‌های ABC شایع است اما ساختارها فقط به این محدود نمی‌شود. این موتیف‌ها، در رابطه با مناطق حفاظت شده‌ی NBD (لوپ H/منطقهی تبدیل، لوپ Q) هستند و نقش مهمی را در اتصال به ATP ایفا می‌کنند. تصور بر این است که اتصال و هیدرولیز ATP در NBDها به منظور کنترل باز و بسته شدن TMDها باشد.
برخلاف NBD، توالی TMD بطور قابل توجهی کمتر محافظت شده است. در واردکنندگان ABC، حتی ممکن است تعداد هلیکس‌ها (مارپیچ‌ها) در هر زیر واحد TMD از 5 تا 10 متغیر باشد و در نتیجه سبب تغییر تعداد کل مارپیچ‌های تراغشایی در هر انتقال دهنده شود. دومین‌های TMD در سیستم‌های جذب ABC شامل موتیف EAA (لوپ L) است، یک لوپ سیتوپلاسمی حاوی دو مارپیچ کوتاه که تغییرات کنفورماسیونی NBD و TMD را با یکدیگر جفت می‌کند. دومین‌های TMD و NBD در کنار یکدیگر تشکیل کمپلکسی برای ساخت واحد هسته‌ای انتقال دهنده می‌دهند. برای اکثر واردکنندگان ABC، سوبسترا از طریق یک پروتئین متصل به سوبسترا (SBP) به یک کمپلکس وارد کننده تحویل داده می‌شود. پروتئین‌های SBP به مجموعه‌ی گسترده‌ای از سوبستراها با محدوده‌ی تمایل اتصال نانومولار تا میکرومولار متصل می‌شوند. این پروتئین‌ها در فضای پری‌پلاسمی موجودات گرم منفی قرار گرفته یا به غشای باکتری‌های گرم مثبت متصل شده‌اند. اکثر اکتشافات اخیر در مورد انتقال‌دهنده‌های ECF یا فاکتور جفتی با انرژی نشان دهنده‌ی واگرایی در انتقال دهنده‌های ABC است. انتقال دهنده‌های ECF حاوی دومین‌های NBD و TMD است اما پروتئین SBP اضافی برای تحویل سوبسترا ندارند. در عوض، یک جزء جاسازی شده در غشاء در انتقال دهنده‌ی ECf به سوبسترا متصل می‌شود. توپولوژی کلی و مکانیسم‌های هر نوع از واردکنندگان مورد استفاده بر ای انتقال سوبستراها بر تنوع بالای واردکنندگان ABC تاکید می‌کند.

بخشی از مقاله انگلیسی:

Introduction

ABC transporters, present in all organisms, represent one of the largest transmembrane spanning super-families. ABC stands for ATP-binding cassette due to the family’s characteristic ability to bind and hydrolyze ATP in order to transport substrates across the lipid bilayer (Higgins, 1992). Found in both prokaryotes and eukaryotes, the well-studied ABC exporters, play a fundamental role in biological processes (Dean et al., 2001), are associated with multidrug resistance (Eckford & Sharom, 2009; Kerr et al., 2010; Seeger & van Veen, 2009), several human diseases (Dean et al., 2001; Fletcher et al., 2010) and have been extensively reviewed elsewhere (Al-Shawi, 2011). ABC importers play a major role in nutrient uptake, pathogenicity and virulence, making a focus on this diverse set of transporters ever more prevalent. ABC importers found in plants, prokaryotes and archaea are responsible for the transport of vital nutrients across lipid bilayers. In addition, many prokaryotic pathogens utilize ABC importers to circumvent the hosts innate immunes response, which makes this group of transporters of particular interest. All ABC transporters have a common basic architecture with two nucleotide-binding domains (NBDs) and two transmembrane domains (TMDs). These domains assemble to form the basic unit of an ABC transporter. For ABC exporters, the TMD and NBD domains can be fused in multiple ways resulting in one-, two- or four-chain transporters, where the order of the domains may vary. For importers, the core TMD and NDB subunits are individual chains, which can assemble to form homo- or hetero-dimeric TMDs bound to typically homodimeric NBDs. The NBD is classified by a series of motifs, including the Walker A (P-loop), Walker B and ABC signature motif, which are common in, but not limited to ABC transporters (Higgins et al., 1986; Walker et al., 1982). These motifs, in conjunction with additional conserved NBD regions (H-loop/switch region, Q-loop), play a role in ATP binding (Schneider & Hunke, 1998). The binding and hydrolysis of ATP in the NBDs are thought to control the opening and closing of the TMDs. Unlike the NBD, the TMD sequence is considerably less conserved. For ABC importers, even the number of helices per TMD subunit can vary from 5 to 10, yielding a total of 10–20 transmembrane helices per transporter (Davidson et al., 2008). TMDs of the ABC uptake systems contain the so-called EAA motif (L-loop), a cytoplasmic loop containing two short helices that couple conformational shifts of the NBDs to the TMDs (Saurin & Dassa, 1994, Saurin et al., 1994). Together, the TMDs and NBDs form a complex to make up the core unit of an ABC transporter. For most ABC importers, substrate is delivered to a core importer complex through a substrate-binding protein (SBP). SBPs bind to a vast array of substrates with affinities in the nanomolar to micromolar range. These proteins are located in the periplasm of gram-negative organisms or tethered to the membrane in gram-positive bacteria. The most recent discovery of ECF or energy coupling factor transporters has revealed a divergence in ABC importers. ECF transporters contain both NBDs and TMDs but do not have an additional SBP for substrate delivery. Instead, a membrane-embedded component of the ECF transporter binds substrate. The overall topology and mechanisms each type of importer uses to transport substrates emphasizes the diversity amongst ABC importers.