دانلود رایگان ترجمه مقاله مکانیسم ترجمه و ساختار ریبوزوم (ساینس دایرکت – الزویر ۲۰۰۲)

دانلود رایگان ترجمه مقاله مکانیسم ترجمه و ساختار ریبوزوم (ساینس دایرکت – الزویر ۲۰۰۲)

 

 

این مقاله انگلیسی ISI در نشریه الزویر در ۱۶ صفحه در سال ۲۰۰۲ منتشر شده و ترجمه آن ۳۸ صفحه بوده و آماده دانلود رایگان می باشد.

 

دانلود رایگان مقاله انگلیسی (pdf) و ترجمه فارسی (pdf + word)
عنوان فارسی مقاله:

ساختار ریبوزوم و مکانیسم ترجمه

عنوان انگلیسی مقاله:

Ribosome Structure and the Mechanism of Translation

 

 

مشخصات مقاله انگلیسی و ترجمه فارسی
فرمت مقاله انگلیسی pdf
سال انتشار ۲۰۰۲
تعداد صفحات مقاله انگلیسی ۱۶ صفحه با فرمت pdf
نوع مقاله ISI
نوع نگارش
مقاله مروری (Review Article)
نوع ارائه مقاله ژورنال
رشته های مرتبط با این مقاله
زیست شناسی
گرایش های مرتبط با این مقاله
علوم سلولی و مولکولی – ژنتیک
چاپ شده در مجله (ژورنال)
سلول – Cell
ارائه شده از دانشگاه آزمایشگاه بیولوژی مولکولی MRC،
نمایه (index)
Scopus – Master Journal List – JCR – Medline – ISC
شناسه شاپا یا ISSN
۰۰۹۲-۸۶۷۴
شناسه دیجیتال – doi https://doi.org/10.1016/S0092-8674(02)00619-0
رفرنس دارای رفرنس در داخل متن و انتهای مقاله
نشریه الزویر
تعداد صفحات ترجمه تایپ شده با فرمت ورد با قابلیت ویرایش  ۳۸ صفحه با فونت ۱۴ B Nazanin
فرمت ترجمه مقاله pdf و ورد تایپ شده با قابلیت ویرایش
وضعیت ترجمه انجام شده و آماده دانلود رایگان
کیفیت ترجمه

مبتدی (مناسب برای درک مفهوم کلی مطلب)

کد محصول

F1851

 

بخشی از ترجمه

ساختار ریبوزوم ۷۰S نشان داده شده توسط ساختار اتمی، ۳۰S و ۵۰S زیر واحد (متن) تسهیل شد.
(A) دو دیدگاه از ریبوزوم ۷۰S ترکیب شده با mRNA و tRNA (Yusupov و همکاران، ۲۰۰۱)، با نمایش “بالا” در سمت چپ و مشخصات ۳۰S در سمت راست.
(B) دیدگاه انفجاری از ۵۰S (سمت چپ) و ۳۰S (سمت راست) زیر واحد در ریبوزوم ۷۰S، نشان دادن مکان های A-، P-، و E-tRNA . این و اشکال مولکولی دیگر در این مقاله با استفاده از روبان (Carson ، ۱۹۹۱) و یا MOLSCRIPT (Kraulis، ۱۹۹۱) و RASTER3D (Merritt و Bacon ، ۱۹۹۷) ساخته شده است.
اخیراً، ساختار زیرواحد ۵۰S در تفکیک ۳٫۱A از یک باکتری مزوفیلیک Deinococcus radioduarans گزارش شده است (Harms et al., 2001). RNA در این ۵۰S دارای تطابق بسیار مشابه با RNA گزارش شده اصلی برای Haloarcula 50S, است، اما این ساختار شامل نواحی می شود که در Haloarcula 50S مختل شده اند، مانند L1 stalk, the L11/ ناحیه RNA و برخی از حلقه های بنیادی RNA که پل هایی را به زیرواحد ۳۰S می زند.
دو ساختار مستقل از زیرواحد ۳۰S از باکتری Thermus thermophilus، یکی در ۳٫۳ A از یک گروه در موسسات Max Planck/Weizmann (Schluen zen et al., 2000)) و دیگری در ۳٫۰۵ A از یک گروه در MRC (Wimberly et al., 2000) در آخر سال گزارش شد. تفاوت ها بین دو ساختار در جایی دیگر مورد بررسی قرار گرفته است (Ramakrishnan and Moore, 2001). به طور خلاصه، ساختار MRC نشاندهنده یک مدل اتمی کامل ضروری زیرواحد ۳۰S است و تعدادی از تفاوت های چشمگیر در تفسیر
RNA و اجزای پروتئین بین دو ساختار وجود دارد. هرچند، ساختارهای اخیر از گروه Max Planck/Weizmann (Pioletti et al., 2001) در توافق خوبی با ساختار MRC قرار دارند، به طور اورجینال منتشر شده اند.
ساختارهای زیرواحد، نشان دادن جزئیات آنتی بیوتیک های متصل به ریبوزوم را از داده های کریستال شناسی در مورد ترکیبات زیرواحد-آنتی بیوتیک ممکن می سازد (Broder sen et al., 2000; Carter et al., 2000; Pioletti et al., 2001; Schlu nzen et al., 2001). آنها مطالعه را با تفکیک بالا در مورد تعاملات لیگاندهای وظیفه ای و عوامل با زیرواحدهای ۳۰S و ۵۰S (ter et al., 2001; Nissen et al., 2000; Ogle et al., 2001; Car Pioletti et al., 2001; Schmeing et al., 2002).
در هر چیز بدتر از حدود ۳٫۵ A، به طور نرمال، ساخت یک مدل دقیق از ماکروومولکول de novo امکانپذیر نخواهد بود. هرچند، موجودیت ساختارهای اتمی در زیرواحدها، ساخت یک مدل را برای RNA و ستون فقرات پروتئین در ریبوزوم Thermus thermophilus 70S در تفکیک ۵٫۵A تسهیل نمود (Yusupov et al., 2001) (شکل ۱). بسیاری از بخش های زیرواحد ۵۰S که در ساختار ۵۰S Haloarcula در ریبوزوم ۷۰S مرتبه بندی شده است، مختل شد. علاوه بر این، ساختار ۷۰S، یک ترکیب با mRNA و tRNA است، بنابراین تعاملات با این لیگاندها و تعاملات زیرواحدها با عبارات مولکولی تفسیر شده است. ساختار ۷۰S منتشر شده، یک ترکیب از دو ساختار است. اولی، یک ساختار ۵٫۵A از ۷۰S با mRNA و tRNA در محل های P و E است. دومی، یک ساختار با تفکیک ۶٫۵ A است که با اضافه نمودن RNA محل A به کریستال های کار شده از ریبوزوم ۷۰S با tRNAهای محل E و p به دست می آید. این منجر به افت غیرایزومورفیسم و افت های بعد از انکسار در زمان مقایسه با ساختار اصلی شد، اما دارای این مزیت است که جهت گیری های نسبی سه tRNA را می تواند در زمینه ریبوزوم تعیین نمود. ساختارهای ریبوزوم ۷۰S در حضور tRNA، اما با یا بدون mRNA نیز تعیین شده است (Yusupova و همکاران، ۲۰۰۱). این کار، تجسم بخش های نظم یافته ضعیف از mRNA را از نگاشت های تفاضلی فوریه میسر می سازد به طوری که مسیر گسترده mRNA در ریبوزوم می تواند دیده شود.

راه اندازی
راه اندازی در باکتری شامل تعامل زیرواحد ۳۰S با دنباله Shine-Dalgamo روی mRNA می شود که مکمل انتهای ۳’ در ۱۶S RNA است. این فرایند شامل سه عامل اره اندازی نیز می شود ۱F1,1F2,1F3 (بازنگری شده در Gualerzi and Pon, 1990). 1F3 برای اتصال قوی به زیرواحد ۳۰S و جلوگیری از ارتباط آن با زیرواحد ۵۰S شناخته شده است. همچنین به انتخاب راه انداز tRNA (fMet-tRNA fMet ) با ناپایداری نمودن اتصال دیگر tRNAها در محل P از ریبوزوم کمک می کند (Hartz et al., 1990). در یک تابع مرتبط ممکن، IF3 با tRAN دی استیله از زیرواحد ۳۰S در آخرین گام از خاتمه ارتباطی ندارد، قبل از انیکه در راند جدید سنتز پروتئین بازیافت شود (Karimi و همکاران، ۱۹۹۹). IF2 یک GTPase است که ترجیحاً به fmet-tRNA fmet متصل می شود و پیوستگی آن برای ریبوزوم بوسیله IF1 افزایش می یابد (Zucker and Hershey, 1986). به طرز شگفت آوری، داده های جنبشی اخیر نشان می دهد که فعالیت GTPase از IF2 برای جایگذاری مناسب tRNA راه انداز در محل P و برای آزادسازی IF2 نیاز نمی شود (Tomsic و همکاران ۲۰۰۰). ساختارهای IF1 باکتریایی (Sette و همکاران ۱۹۹۷)، IF3 (Biou et al., 1995; Garcia et al., 1995a, 1995b) و یک آرکئی باکتریایی (Roll-Mecak et al., 2000) حل می شوند (Figure 2a)
ساختاری کریستالی ترکیب ۳۰S-IF1 نشان می دهد که IF1 به محل A برای زیرواحد ریبوزومی ۳۰S سازگار با داده های بیوشیمیایی قبلی متصل می شود (Carter و همکاران ۲۰۰۱). در انجام این کار، اتصال tRNA در محل A جلوگیری می کند، اما همچنین یک تغییر تطابقی را القا می کند که می تواند نشان دهنده حالت گذرا در تعادل بین ارتباط و عدم ارتباط باشد. موقعیت IF3 متناقض است. چگالی تفاضلی توزیع شده به IF3 در یک مطالعه cryoEM در سمت واسطه پلت فرم و گردنه ۳۰S واقع شد (McCutcheonو همکاران ۱۹۹۹). تمام چگالی تفاضلی و موقعیت مفروض حوزه ترمینال C (اما نه ترمینال N) با نتایج به دست آمده اخیر از داده های رادیکال هیدروکسیل تقسیمی سازگار هستند (Dallas and Noller, 2001). این موقعیت، یک توضیح مستقیم را برای نقش IF3 در جلوگیری از ارتباط زیرواحد فراهم می کند، زیرا سمت واسطه پلت فرم در تماس های در تماس های گسترده با زیرواحد ۵۰S درگیر می شود. هرچند، نگاشت های تفاضلی فوریه از بلورشناسی اشعه در کریستال های زیرواحد ۳۰S خیسانده شده با حوزه ترمینال C از IF3 نشان داد که این حوزه در سمت مخالف پلت فرم، دور از واسطه قرار دارد (Pioletti et al., 2001). این مورد دلالت بر این دارد که اثر آن روی ارتباط زیرواحد، غیرمستقیم، سازگار با برخی داده های اخیر بیوشیمیایی است (Petrelli و همکاران ۲۰۰۱). نتیجه بلورشناسی مشخص نیست زیرا محل اتصال IF3 نشان داده شده توسط cryoEM و ردپا با تماس های بسته بندی شبکه ای در این شکل بلور مسدود شده است، به طور یکه موقیت تعیین شده از نظر بلور شناسی می تواند یک محل اتصال غیرمشخص باشد. بلوری شدن همزمان یک ترکیب از IF3 با زیرواحد ۳۰S باید برای حل و فصل این سوال بدون ابهام انجام شود. هیچ موقعیت مستقیمی از IF2 تعیین نشده است، اما چون اتصال امینواسیل از tRNA راه انداز در محل P و تعامل با IF1 شناخته شده است، یک مدل می تواند پیشنهاد شود که در آن روی IF1 در محل A وصل می شود (Rollmecak و همکاران. ۲۰۰۰). به علاوه، حوزه GTPase در مجاورت عامل اتصال محل ۵۰S زیررواحد اتصال پیدا می کند که در آن حوزه های متناظر از عوامل طویل شدن G و Tu (EF-G و EF-Tu) متصل می شوند، زیرا ردپای برحی از باقیمانده های یکسان در ۲۳S RNA شناخته شده است (La Teana و همکاران ۲۰۰۱).
زمانی که ترکیب داده های بیوشیمیایی و ساختاری کنونی صورت می گیرد، یک دیدگاه پدیدار می شود که در آن IF1 در محل A متصل می شود، IF2 روی محل A متصل می شود، محل P توسط راه اندازه tRAN اشغال می شود و IF3 محل E را اشغال می کند (شکل ۲b). بنابراین تمام محل های tRAN در مجموعه راه اندازی، با فرض تنظیم تطابق درست ۳۰S برای راه اندازی سنتز پروتئین اشغال می شوند. هرچند، این مورد تعدادی از سوالات را مطرح می کند. چرا تمام محل های اتصال tRNA باید اشغال شوند؟ چگونه IF3 ترجیحاً tRNAهای طویل کننده را ناپایدار می کند؟ اگر فعالیت GTPase از IF2 برای اتصال tRAN محل P یا برای آزادسازی IF2 نیاز شود (Tomsic و همکاران)، نقش آن چیست؟ چه زمانی که زیرواحد ۵۰S با مجموعه راه اندازی مرتبط می شود؟ در نهایت، برخلاف کارهای انجام شده در طول این سال ها، نظمی که در آن عوامل متصل می شوند و در محیط آزمایشگاهی آزادسازی می شوند و آنچه آنها باید با تطبیق ریبوزوم انجام دهند، به طور قطع مشخص نشده است.

مروری کلی بر چرخه طویل شدن
انتهای فرآیند راه اندازی، یک راه انداز tRNA آمینو اسیلاته شده را در محل P ریبوزوم و یک محل خالی A را بر جای می گذارد که برای آغاز شدن چرخه طویل شدن به کارگیری می شود.
شکل ۲٫ ساختار و تعامل از شروع عوامل با زیر واحد ۳۰S ساختار IF1 (Sette و همکاران ۱۹۹۷،)، IF2 (رول Mecak و همکاران، ۲۰۰۰،)، و IF3 (Biou و همکاران، ۱۹۹۵) همراه با مکان خود را در نشان داده شده است زیر واحد ۳۰S. ساختار بلوری پیچیده ۳۰S-IF1 (کارتر و همکاران، ۲۰۰۱) است که با جهت گیری تقریبی IF3 به دست آمده از نشان داده شده است داده ها رخ هیدروکسیل رادیکال (دالاس و Noller، ۲۰۰۱)، در حالی که تعامل از IF2 ها نشان داد. محل P- (آغازگر) tRNA (قرمز) و mRNA ژن (زرد) مشتق شده از ساختار ۷۰S در شکل ۱ می باشد.
یک طرح کلی چرخه طویل شدن در شکل ۳ نشان داده شده است. به طور خلاصه، آمینو استیله شده tRNA به محل A به صورت یک مجموعه سه تایی با EF-tu و GTP آورده می شود. فعل و انفعالات آنتی کدون-کدون منجر به تغییرات تطبیقی در ریبوزوم می شود که به اتصال tRNA و تحریک هیدرولیز GTP توسط EF-Tu ثبات می بخشد. این منجر به انتشار انتهای آمینو اسیل از A-محل tRNA توسطEF-Tuمی شود؛ سپس tRNA به محل ترانسفراز پپتیدیل از زیر واحد ۵۰S در یک فرآیند به نام اقامت، نوسان می کند. تشکیل پیوند پپتید، که شامل دی استیله شدن tRAN محل P و انتقال زنجیره پپتید به tRAN محل A می شود، لزوماً خود به خودی است. بعد از ترانسفراز پپتیدیل، ریبوزوم دارای یک tRNA دی استیله شده در محل P و tRNA پپتیدیل در محل A است. جابجایی tRNAها و mRNA با EF-G تسهیل می شود که یک GTPase است. نتیجه یک ریبوزوم آماده برای راند بعدی طویل شدن با tRNA دی استیله شده در محل E، tRNA پپتیدیل در محل P و یک محل A خالی است که برای دریافت ترکیب سومی بعدی هم جنس، آماده است.

کدگشایی
جفت شدن باز بین کدون در mRNA و آنتی کدون در tRNA، پایه نهایی برای انتخاب tRNA صحیح برای مشارکت در اضافه شدن یک آمینو اسید جدید به زنجیره پلی پپتید در حال رشد است. هرچند، تفاوت انرژی در جفت شدن باز tRNA هم جنس، که دارای تطبیق کامل با کدون و tRNA نزدیک به هم جنس است، که به طور کلی تنها دارای یک عدم تطابق تک است، برای در نظر گرفتن دقت انتخاب بسیار کم است که دارای نرخ خطای … است. به طور مثال، انرژی آزاد برای تشکیل یک جفت باز GU غیرمرکزی در اولین موقعیت باید بسیار شبیه به جفت AU باشد، هرچند ریبوزوم قادر به تمایز قائل شدن دقیق بین این دو مورد است. علاوه بر این، از جفت شدن باز به تنهایی، تعامل بین کدون UUU فنیلالانین و آنتی کدون GAA از tRNA باید واقعاً از جفت شدن ناصحیح بین کدون سرین UGC و آنتی کدون GCG برای tRNA کمتر پایدار باشد، زیرا جفت های قوی تر GC در مورد آخر باید بیشتر برای جفت غیرکانونی GU در اولین موقعیت جبران شود. هنوز ریبوزوم به شدت، یک tRNA صحیح را به یک tRNA غیر صحیح ترجیح می دهد.

 

ثبت دیدگاه