دانلود ترجمه مقاله تنظیم H+-ATPase غشای پلاسمای گیاهی با بازه سی – مجله الزویر

elsevier

 

دانلود رایگان مقاله انگلیسی + خرید ترجمه فارسی

 

عنوان فارسی مقاله:

تنظیم H+ -ATPase غشای پلاسمای گیاهی با محدوده C- انتهایی آن : ما چه چیزی را با اطمینان می دانیم؟

عنوان انگلیسی مقاله:

Regulation of the plant plasma membrane H+-ATPase by its C-terminal

  • برای دانلود رایگان مقاله انگلیسی با فرمت pdf بر روی عنوان انگلیسی مقاله کلیک نمایید.
  • برای خرید و دانلود ترجمه فارسی آماده با فرمت ورد، روی عنوان فارسی مقاله کلیک کنید.

 

مشخصات مقاله انگلیسی (PDF)
سال انتشار  ۲۰۱۰
تعداد صفحات مقاله انگلیسی  ۷ صفحه با فرمت pdf
رشته های مرتبط با این مقاله  زیست شناسی
گرایش های مرتبط با این مقاله  علوم سلولی و مولکولی، میکروبیولوژی و علوم گیاهی
مجله  مجله اروپایی زیست شناسی سلولی – European Journal of Cell Biology
دانشگاه  مرکز مولکولی گیاهی – فیزیولوژی گیاهی زیست شناسی، دانشگاه توبینگن، آلمان
کلمات کلیدی  ۳-۳-۱۴، H+ ای‌ تی‌ پی‌ ایز منفی، ای‌ تی‌ پی‌ ایزنوع P، فسفریل دارد کردن، واکنش بین مولکولی
شناسه شاپا یا ISSN ISSN ۰۱۷۱-۹۳۳۵
رفرنس دارد
لینک مقاله در سایت مرجع لینک این مقاله در نشریه Elsevier
نشریه Elsevier

 

مشخصات و وضعیت ترجمه فارسی این مقاله (Word)
تعداد صفحات ترجمه تایپ شده با فرمت ورد با قابلیت ویرایش و فونت ۱۴ B Nazanin ۱۴ صفحه
ترجمه عناوین تصاویر  ترجمه شده است
ترجمه متون داخل تصاویر ترجمه شده است
درج تصاویر در فایل ترجمه درج شده است

 


  • فهرست مطالب:

 

چکیده
مقدمه
مواد و روش ها
محیط رشد
نژاد مخمر (تغییرشکل مخمر) و پلاسمیدها
تهیه غشای پلاسمای مخمر
الکتروفروزژل و خشک کردن ایمونولوژیکی
خالص سازی ترکیب دوباره C-14-〖(His)〗_۶
۳-۳-۱۴ همپوشی پروتئین
آزمایش واکنش پروتئین با استفاده از سیستم موجود بر مبنای جفت گیری
نتایج و بررسی
نواحی بازدارندگی در دامنه C انتهایی PMA2
تأثیر محل فسفریلاسیون فرضی
واکنش بین مولکولی دامنه انتهای C PMA2
خلاصه و نتایج


  • بخشی از ترجمه:

 

خلاصه و نتایج
داده های ما نشان می دهد که نواحی I و II بازدارنده مستقیم PMA2 نمی باشد. بلکه بر ساختار کلی دامه انتهی C تأثیرگذار می باشد. در عوض سه ناحیه شناسایی کردیم که ظاهراً خودبازدارنده های مستقیمی می باشند و اینکه با افزایش توالی وضعیت آنزیمی غیرفعال می شود. عملکرد بازدارندگی این نواحی با فسفریلاسیون سه باقی مانده خاص ترونین برعکس می شود که شامل ناحیه T869 و T889 : B و ناحیه C می باشد. تحلیل جهش یافته های مطابق آن در PMA2 طول کامل نشان می دهد که فسفریلاسیون اکثر باقی مانده ها در دامنه C انتهایی در نهایت بر اتصال ۳-۳-۱۴ تأثیرگذار می باشد. اگرچه تنظیم آنزیمی می توان در مراحل پیشرونده ای صورت گیرد که با تمایز کیناز پروتئین و فسفریلاز همراه است پس افزایش و کاهش تدریجی فعالیت آن ایجاد می شود. شناسایی و تشخیص کینازها فسفریلازهای مربوط به آن در آینده یک چالش اصلی خواهد بود.
به علاوه در مقایسه با باور رایج داده های ما نشان می دهد که واکنش دامنه C انتهایی بطور کامل با بقیه غشای گنجانده شده H+-ATPase در ضرورتاً فعالیت آن را کاهش نمی دهد. درک عمیق تری از این تعامل به واضح سازی بیشتر ساختار کل H+-ATPase نیاز دارد.


  • بخشی از مقاله انگلیسی:

Summary and conclusions

Our data suggest that regions I and II do not inhibit PMA2 in a direct manner but rather impact on the overall conformation of the C-terminal domain. In contrast, we identified three regions that seem to function directly as autoinhibitors (referred to as inhibitory regions A, B and C; the latter being part of the 14-3-3 binding site; see Fig. 7) and that, upon sequential addition, efficiently lock the enzyme in an inactive state. The inhibitory function of these regions can (partly) be reversed by (mimicking) phosphorylation of three specific threonine residues (region A: T869, region B: T889, region C: T955, already well known to mediate 14-3-3 binding). The analysis of the corresponding mutants in full-length PMA2 indicates that phosphorylation of most if not all residues within the C-terminal domain finally impacts on 14-3-3 binding, which is required to constitutively activate the H+-ATPase. Altogether, enzyme regulation might occur in progressive steps, mediated by distinct protein kinases and phosphatases, thus allowing a gradual increase or decrease of activity. The identification of the respective kinases and phosphatases will be a major challenge in the future. Moreover, in contrast to the prevailing belief, our data indicate that interaction of the C-terminal domain as a whole with the membrane-embedded rest of the H+-ATPase does not necessarily decrease its activity. A deeper understanding of this interplay will require a high-resolution structure of the entire H+-ATPase.


 

تصویری از مقاله ترجمه و تایپ شده در نرم افزار ورد

 

 

دانلود رایگان مقاله انگلیسی + خرید ترجمه فارسی

 

عنوان فارسی مقاله:

تنظیم H+ -ATPase غشای پلاسمای گیاهی با محدوده C- انتهایی آن : ما چه چیزی را با اطمینان می دانیم؟

عنوان انگلیسی مقاله:

Regulation of the plant plasma membrane H+-ATPase by its C-terminal

  • برای دانلود رایگان مقاله انگلیسی با فرمت pdf بر روی عنوان انگلیسی مقاله کلیک نمایید.
  • برای خرید و دانلود ترجمه فارسی آماده با فرمت ورد، روی عنوان فارسی مقاله کلیک کنید.

 

دانلود رایگان مقاله انگلیسی

 

خرید ترجمه فارسی مقاله

ارسال دیدگاه

نشانی ایمیل شما منتشر نخواهد شد. بخش‌های موردنیاز علامت‌گذاری شده‌اند *