دانلود رایگان ترجمه مقاله خالص سازی و خاصیت فیتاز خارج سلولی از باسیلوس sp. KHU-10 (نشریه اسپرینگر ۲۰۰۱) (ترجمه ارزان – نقره ای ⭐️⭐️)

springer4

 

 

این مقاله انگلیسی ISI در نشریه اسپرینگر در ۶ صفحه در سال ۲۰۰۱ منتشر شده و ترجمه آن ۱۲ صفحه میباشد. کیفیت ترجمه این مقاله ارزان – نقره ای ⭐️⭐️ بوده و به صورت کامل ترجمه شده است.

 

دانلود رایگان مقاله انگلیسی + خرید ترجمه فارسی
عنوان فارسی مقاله:

تخلیص و خواص فیتاز خارج سلولی از باسیلوس سوبتیلیس sp. KHU-10

عنوان انگلیسی مقاله:

Purification and Properties of Extracellular Phytase from Bacillus sp. KHU-10

 
 
 
 
 

 

مشخصات مقاله انگلیسی (PDF)
سال انتشار ۲۰۰۱
تعداد صفحات مقاله انگلیسی ۶ صفحه با فرمت pdf
رشته های مرتبط با این مقاله صنایع غذایی، زیست شناسی
گرایش های مرتبط با این مقاله میکروبیولوژی، علوم مواد غذایی و بیوشیمی
چاپ شده در مجله (ژورنال) مجله شیمی پروتئین – Journal of Protein Chemistry
کلمات کلیدی باسیلوس sp، فیتاز، کلسیم
ارائه شده از دانشگاه گروه خدمات و صنایع غذایی، دانشکده شینسونگ، کره
رفرنس دارد  
کد محصول F1388
نشریه اسپرینگر – Springer

 

مشخصات و وضعیت ترجمه فارسی این مقاله (Word)
وضعیت ترجمه انجام شده و آماده دانلود
تعداد صفحات ترجمه تایپ شده با فرمت ورد با قابلیت ویرایش  ۱۲ صفحه با فونت ۱۴ B Nazanin
ترجمه عناوین تصاویر و جداول ترجمه شده است 
ترجمه متون داخل تصاویر ترجمه نشده است  
ترجمه متون داخل جداول ترجمه نشده است 
درج تصاویر در فایل ترجمه درج شده است 
درج جداول در فایل ترجمه درج شده است  
منابع داخل متن درج نشده است 
کیفیت ترجمه کیفیت ترجمه این مقاله متوسط میباشد 

 

فهرست مطالب

چکیده
۱-مقدمه
۲-مواد و روشها
۲-۱-سوش باکتریایی و شرایط کشت
۲-۲-سنجش فعالیت فیتازی
۲-۳-تخلیص فیتاز
۲-۴-تعیین وزن مولکولی
۳-نتایج
۳-۱-کشت سوش Bacillus sp. KHU-10
۳-۲-تخلیص فیتاز
۳-۳-خصوصیات مولکولی
۳-۴-اختصاصی بودن سوبسترا
۳-۵-اثر pH و دما روی فعالیت انزیم
۳-۶-اثر یونهای فلزی روی فعالیت فیتاز
۴-بحث

 

 

بخشی از ترجمه
 
گونه های باسیلوس که تولید فیتاز باثبات از لحاظ حرارتی می کنند از خاک، برنج پخته، و مزو (کوجی سنتی کره ای) جداسازی شدند. فعالیت فیتاز به طور برجسته ای در فاز آخری ثابت افزایش یافت. یک فیتاز خارج سلولی از سوش Bacillus sp. KHU-10 به شکل همگن توسط رسوب استون و کروماتوگرافی ستونی فنیل-سفاروز و DEAE-سفاروز تخلیص گردید. وزن مولکولی آن حدود ۴۶ kDa روی فیلتراسیون ژل و ۴۴ kDa روی الکتروفورزیز ژل پلی آکریلامید-SDS تخمین زده شد. pH بهینه آن و درجه حرارتش برای فعالیت فیتاز برابر با ۶٫۵-۸٫۵ و ۴۰ درجه سانتیگراد بدون ۱۰ mM CaCl2 و با pH برابر با ۶٫۰-۹٫۵ و ۶۰ درجه سانتیگراد با ۱۰ mM CaCl2 بودند. حدود ۵۰ درصد از فعالیت اصلی آن بعد از انکوباسیون در دمای ۸۰ درجه سانتیگراد یا ۱۰ دقیقه در حضور ۱۰ mM CaCl2 باقی ماند. فعالیت انزیم نسبتا از pH برابر با ۶٫۵ تا ۱۰٫۰ ثابت باقی ماند. آنزیم دارای نقطه ایزوالکتریکی برابر با ۶٫۸ بود. همانند اختصاصی بودن سوبسترا، برای سدیم فیتات هم خیلی اختصاصی بود و هیچ فعالیتی را روی استرهای فسفات دیگر نشان نداد. مقدار Km برای سدیم فیتات برابر با ۵۰µm بود. فعالیت آن توسط EDTA و یونهای فلزی مانند Ba2+, Cd2+, Co2+, Cr3+, Cu2+, Hg2+, و Mn2+ مهار گردید
 
۱- مقدمه
فیتاز (میو-اینوزیتول هگزاکیسفپات درولاز فسفری EC 3.1.3.8) باعث کاتالیز رهاسازی فسفات از فیتات می شود (یعنی میواینوزیتول هگزاکی فسفات) که شکل اصلی فسفر است که عمدتا در دانه های غلات، حبوبات و دانه های روغنی وجود دارد. هیدرولیز اسیدفیتیک (فیتات) به میو-اینوزیتول و فسفریک اسید یک فرایند متابولیکی مهم در چندین بیوسیستم درنظر گرفته می شود. افزایش آگاهی نسبت به آلاینده های کشاورزی و تقاضا برای مقرراتی بویژه برای محدودسازی محتوای فسفر (P) در کود دام باعث تشدید تحقیقات فیتاز شده است. کانون توجه اساسا روی تولید آن و استفاده اش به عنوان راهی برای کاهش مکمل P غیرآلی در علوفه و کاهش بعدی در ترشح P مدفوع شده است. آلودگی محیط زیستی به دلیل کود دارای فسفات بالا منجر به تجمع P در انواع محلها بویژه در سفره های آبی شده است. مکمل فیتاز می تواند باعث کاهش P در کود دام تا تقریبا ۳۰ درصد بشود.
فیتاز برای ارتقا کیفیت تغذیه ای از خوراک غنی از فیتات مهم است. فیتاز همچنین قابلیت دسترسی زیستی P فیتات را در غذاهای گیاهی برای انسان بهبود می بخشد. دو گروه مهم حیوانات، خوک ها و مرغ، فاقد انزیم مورد نیاز برای هضم فیتات در خوراک خود می باشند. در نتیجه، مقادیر زیادی P را به محیط ترشح می کنند. این کار منجر به آلودگی می شود. با اینحال، برای رشد مناسب اسکلت خود، این حیوانات به غلظت مناسبی از P نیاز دارند. این امر وضعیت را پیچیده می کند. افزودن مکمل فیتاز به خوراک دام یک منبع دیگری را برای مقابله با هردوی این شرایط به نحو موثر فراهم می کند.
فیتاز می تواند از تعدادی از منابع شامل گیاهان، حیوانات و میکروارگانیسم ها مشتق شود. تحقیقات اخیر نشان داده است که منابع میکروبی برای تولید فیتازها در سطح بازار نویدبخش هستند. گرچه چندین سوش از باکتریها، مخمرها و قارچ ها برای تولید در شرایط مختلف بکار رفته است، دو سوش از Aspergillus sp., A. niger, A. ficuum برای تولید تجاری اش بیش از بقیه بکار رفته است.
گرچه فیتاز قابلیتی را برای کاربرد در تبدیل زیستی فیتات نشان می دهد، فعالیت های آنزیم و عملکرد آن باید افزایش یابد تا بتوان آنها را در صنعت بکار برد. بنابراین مهم است که انواع مختلف میکروارگانیسم ها و انزیم هایشان برای تجزیه فیتات جداسازی شوند.
ما گزارش کرده ایم که سوش Bacillus sp. KHU-10 میزان بالایی فیتاز خارج سلولی را در محیط کشت مالتوز، پپتون و عصاره گوشت گاو تولید می کند. تحت شرایط بهینه شده، تولید فیتاز بعد از ۴ روز تخمیر به بالاترین سطح به اندازه ۰٫۲ واحد در میلی لیتر رسید. ما در اینجا مشخصات فیتاز باکتریایی جدید را از سوش مقاوم به حرارت Bacillus sp. KHU-10 اخیرا جداسازی شده گزارش کرده ایم.

 

بخشی از مقاله انگلیسی

Bacillus species producing a thermostable phytase was isolated from soil, boiled rice, and mezu (Korean traditinal koji). The activity of phytase increased markedly at the late stationary phase. An extracellular phytase from Bacillus sp. KHU-10 was purified to homogeneity by acetone precipitation and DEAE-Sepharose and phenyl-Sepharose column chromatographies. Its molecular weight was estimated to be 46 kDa on gel filtration and 44 kDa on SDS-polyacrylamide gel elctrophoresis. Its optimum pH and temperature for phytase activity were pH 6.5-8.5 and 40°C without 10 mM CaCl2 and pH 6.0-9.5 and 60°C with 10 mM CaCl2. About 50% of its original activity remained after incubation at 80°C or 10 min in the presence of 10 mM CaCl2. The enzyme activity was fairly stable from pH 6.5 to 10.0. The enzyme had an isoelectric point of 6.8. As for substrate specificity, it was very specific for sodium phytate and showed no activity on other phosphate esters. The Km value for sodium phytate was 50 μM. Its activity was inhibited by EDTA and metal ions such as Ba2+, Cd2+, Co2+, Cr3+, Cu2+, Hg2+, and Mn2+ ions.

۱ Introduction

Phytase (myo-inositol hexakisphopate phosphorhydrolase, EC 3.1.3.8) catalyzes the release of phosphate from phytate (myo-inositol hexakiphosphate), which is the main form of phosphorus predominantly occurring in cereal grains, legumes, and oilseeds (Irving, 1980; Nayini and Markakis, 1986). Hydrolysis of phytic acid (phytate) to myo-inositol and phosphoric acid is considered an important metabolic process in several biosystems. Increasing awareness of agricultural pollution and demand for regulations in particular to limit the phosphorus (P) content in manure has intensified phytase research. The focus has mainly been on its production and use as a means of reducing inorganic P supplementation in feed and consequent reduction in fecal P excretion. Environmental pollution due to highphosphate manure has resulted in the accumulation of P at various locations, especially in water bodies. Phytase supplementation can reduce the amount of P in manure up to approximately 30%.

Phytase is significant for upgrading the nutritional quality of phytate-rich feed. Phytase also improves the bioavailability of phytate P in plant foods for humans (Martinez et al., 1996). Two important groups of animals, pigs and poultry, lack the enzyme needed to digest phytate efficiently in their feed (Greiner et al., 1993). As a result, they excrete large amounts of P into the environment. This results in pollution. However, for their proper skeletal growth, these animals need P at suitable concentration. This makes the situation complex. Supplementation of phytase to the feed provides an alter native to tackle both these conditions effectively.

Phytases can be derived from a number of sources including plants, animals, and microorganisms. Recent research has shown that microbial sources are more promising for the production of phytases on a commercial level. Although several strains of bacteria (Sreeramulu et al., 1996; Choi et al., 1999), yeasts (Mayer et al., 1999), and fungi (Ahmad et al., 2000; Kim et al., 1999) have been used for production under different conditions, two stratins of Aspergillus sp., A. niger (Ahmad et al., 2000), and A. ficuum (Kim et al., 1999) have most commonly been employed for its commercial production.

Although phytase shows a potential to be utilized for phytate bioconversion, the enzyme activities and yields need to be increased to make them possible for industrial application. Therefore, it is important to isolate a variety of different microorganisms and their enzymes for phytate degradation.

We reported that Bacillus sp. KHU-10 produced a high level of an extracellular phytase in a maltose, peptone, and beef extract medium. Under optimized conditions, the production of the phytase reached a highest level of 0.2 unit/ml after 4 days of fermentation (Choi et al., 1999). We report here the characterization of a novel bacterial phytase from the recently isolated heattolerant strain Bacillus sp. KHU-10.

 

 

 

دانلود رایگان مقاله انگلیسی + خرید ترجمه فارسی
عنوان فارسی مقاله:

تخلیص و خواص فیتاز خارج سلولی از باسیلوس سوبتیلیس sp. KHU-10

عنوان انگلیسی مقاله:

Purification and Properties of Extracellular Phytase from Bacillus sp. KHU-10

 
 
 
 
 

 

 

ارسال دیدگاه

نشانی ایمیل شما منتشر نخواهد شد. بخش‌های موردنیاز علامت‌گذاری شده‌اند *