دانلود ترجمه مقاله تجزیه و تحلیل چندتوانی حالت پایه پرتئوم (Nature سال ۲۰۱۵) (ترجمه ویژه – طلایی ⭐️⭐️⭐️)

nature

 

 

این مقاله انگلیسی ISI در نشریه Nature در ۱۰ صفحه در سال ۲۰۱۵ منتشر شده و ترجمه آن ۲۲ صفحه میباشد. کیفیت ترجمه این مقاله ویژه – طلایی ⭐️⭐️⭐️ بوده و به صورت کامل ترجمه شده است.

 

دانلود رایگان مقاله انگلیسی + خرید ترجمه فارسی
عنوان فارسی مقاله:

تجزیه و تحلیل چندتوانی حالت پایه پرتئوم

عنوان انگلیسی مقاله:

Proteome Analysis of Ground State Pluripotency

 

 

مشخصات مقاله انگلیسی 
فرمت مقاله انگلیسی pdf و ورد تایپ شده با قابلیت ویرایش
سال انتشار ۲۰۱۵
تعداد صفحات مقاله انگلیسی ۱۰ صفحه با فرمت pdf
نوع مقاله ISI
نوع ارائه مقاله ژورنال
رشته های مرتبط با این مقاله زیست شناسی
گرایش های مرتبط با این مقاله میکروبیولوژی ، علوم سلولی و مولکولی ، ژنتیک
چاپ شده در مجله (ژورنال) گزارش های علمی – Scientific Reports
ارائه شده از دانشگاه گروه زیست شناسی سیستم های مولکولی، مرکز تحقیقات علوم سلول، موسسه زیست شناسی و فناوری سلول های بنیادی رویان، تهران، ایران
نمایه (index) scopus – master journals – JCR – MedLine – DOAJ – PubMed Central
نویسندگان Sara Taleahmad – Mehdi Mirzaei – Lindsay M. Parker
شناسه شاپا یا ISSN ۲۰۴۵-۲۳۲۲
شناسه دیجیتال – doi https://doi.org/10.1038/srep17985
ایمپکت فاکتور(IF) مجله ۴٫۱۴۹ در سال ۲۰۱۹
شاخص H_index مجله ۱۷۹ در سال ۲۰۲۰
شاخص SJR مجله ۱٫۳۴۱ در سال ۲۰۱۹
شاخص Q یا Quartile (چارک) Q1 در سال ۲۰۱۹
بیس نیست 
مدل مفهومی ندارد 
پرسشنامه ندارد 
متغیر ندارد 
رفرنس دارای رفرنس در داخل متن و انتهای مقاله
کد محصول ۱۱۴۹۲
لینک مقاله در سایت مرجع لینک این مقاله در سایت Nature
نشریه Nature

 

مشخصات و وضعیت ترجمه فارسی این مقاله 
فرمت ترجمه مقاله pdf و ورد تایپ شده با قابلیت ویرایش
وضعیت ترجمه انجام شده و آماده دانلود
کیفیت ترجمه ویژه – طلایی ⭐️⭐️⭐️
تعداد صفحات ترجمه تایپ شده با فرمت ورد با قابلیت ویرایش  ۲۲ (۱ صفحه رفرنس انگلیسی) صفحه با فونت ۱۴ B Nazanin
ترجمه عناوین تصاویر و جداول ترجمه شده است 
ترجمه متون داخل تصاویر ترجمه شده است 
ترجمه متون داخل جداول ترجمه شده است 
ترجمه ضمیمه ندارد 
ترجمه پاورقی ندارد 
درج تصاویر در فایل ترجمه درج شده است  
درج جداول در فایل ترجمه درج شده است  
درج فرمولها و محاسبات در فایل ترجمه ندارد 
منابع داخل متن درج نشده است 
منابع انتهای متن به صورت انگلیسی درج شده است

 

فهرست مطالب

نتایج

تحلیل غنی سازی مسیر KEGG

بحث

نتیجه گیری

 

بخشی از ترجمه

برای توسعه سلولی مستقیم یا حفظ حالت پایه ساده، پتانسیل تمایز سلولهای بنیادی جنینی پرتوان (ESC) را از طریق شرایط سرم و محیط می توان دستکاری نمود. با اضافه کردن بازدارنده های (مهارکنندگان) پروتئین کیناز فعال شده با میتوژن (MAPK) و گلیکوژن سنتاز کیناز ۳ (Gsk3) معروف به تیمار ۲ بازدارنده (۲i)، حالت خودتجدید ESC تحریک و القا می گردد. در اینجا، از شیوه شاتگان  پروتئومیکس برای بررسی و پژوهش اختلافات موجود در بیان پروتئین بین ۲i و mESCs رشد کرده در محیط سرم استفاده کرده ایم. نتایج بدست آمده نشان داد که ۱۶۴ پروتئین به صورت افزایشی تنظیم شدند، و ۱۰۷ پروتئین در سلولهای رشد کرده در محیط ۲i در مقایسه با سرم، تنظیم کاهشی شدند.در سلولهای رشد کرده در محیط ۲i با بالاترین غنی سازی، مسیرهای پروتئین با گلیکولیز و گلوکونئوژنز ارتباط داشتند. در سلولهای رشد کرده در محیط ۲i، مسیرهای پروتئین مرتبط با رشد اندام (ارگان) تنظیم کاهشی شدند. در ESCs رشد کرده در محیط سرم، مسیرهای پروتئین درگیر در چسبندگی انتگرین و چسبندگی کانونی، و علامتدهی پروتئین های درگیر در تنظیم سیتواسکلتون اکتین، غنی شدند. بااین کار تعدادی پروتئین های هسته ای مشاهده کردیم که عمدتاً در حفظ و نگهداری خودتجدید درگیر بوده و در محیط ۲iدر مقایسه با سرم، در سطوح بالاتری بیان شدند- Dnmt1, Map2k1، Parp1, Xpo4, Eif3g, Smarca4/Brg1 و Smarcc1/Baf155 . در کل، نتایج بدست آمده بینش هایی در رابطه با مسیرهای کلیدی پروتئین ارائه نمود که ESCs از آنها در شرایط پایه یا ناپایدار محیط کشت ۲i یا سرم استفاده نمودند. 

 

تحلیل وسترن بلات 

مقدار مساوی از پروتئین ها (۵۰ μ g) از تکرارهای بیولوژیکی برروی ۱۲ درصد ژل SDS-PAGE جدا شدند. با رنگ آمیزی ژلهای SDS-PAGE با استفاده از Coomassie Brilliant Blue، یکنواختی مقدار پروتئین بارگذاری شده برروی ژلها نیزمشاهده گردید (شکل S3). برای تحلیل وسترن بلات، پروتئین ها به روش الکتروفورتیک به غشاهای پلی وینیلیدین دی فلوئورید منتقل شدند (Bio-Rad). بلات ها با (tris-HCl, pH 7.6, 150 mM NaCl, and 0.1%ween-20), 20 mM)، محتوی ۵ درصد BSA بلاکه شده، سپس عملیات انکوباسیون با محلول آنتی بادی اولیه به صورت شبانه در دمای ۴ درجه سانتی گراد انجام شد. پس از شستشو با TBST، غشاها با آنتی بادی ثانویه مزدوج شده با هورس رادیش پروکسیداز (HRP) در دمای اتاق به مدت ۱ ساعت انکوبه شدند. با استفاده از Hyperfilm (GE) سیگنالها با سوبسترای ECL (GE) تشخیص داده شدند. جدول تکمیلی S3 آنتی بادیهای اولیه و ثانویه استفاده شده را نشان می دهد. از Gapdh به عنوان کنترل بارگذاری استفااده گردید. باندها یا نوارهای پروتئین بااستفاده از نرم افزار ImageJ تعیین شدند. حجم هر باند با استفاده از آزمون تی استودنت مورد تجزیه و تحلیل قرار گرفت. 

 

بخشی از مقاله انگلیسی

The differentiation potential of pluripotent embryonic stem cells (ESCs) can be manipulated via serum and medium conditions for direct cellular development or to maintain a naïve ground state. The selfrenewal state of ESCs can thus be induced by adding inhibitors of mitogen activated protein kinase (MAPK) and glycogen synthase kinase-3 (Gsk3), known as 2 inhibitors (2i) treatment. We have used a shotgun proteomics approach to investigate differences in protein expressions between 2i- and serum-grown mESCs. The results indicated that 164 proteins were significantly upregulated and 107 proteins downregulated in 2i-grown cells compared to serum. Protein pathways in 2i-grown cells with the highest enrichment were associated with glycolysis and gluconeogenesis. Protein pathways related to organ development were downregulated in 2i-grown cells. In serum-grown ESCs, protein pathways involved in integrin and focal adhesion, and signaling proteins involved in the actin cytoskeleton regulation were enriched. We observed a number of nuclear proteins which were mostly involved in selfrenewal maintenance and were expressed at higher levels in 2i compared to serum – Dnmt1, Map2k1, Parp1, Xpo4, Eif3g, Smarca4/Brg1 and Smarcc1/Baf155. Collectively, the results provided an insight into the key protein pathways used by ESCs in the ground state or metastable conditions through 2i or serum culture medium, respectively.

 

Western blot analysis

Equal amount of proteins (50μg) from three biological replicates were separated on a 12% SDS-PAGE gel and. The uniformity of the protein amount loaded on the gels was also visulized by staining SDS-PAGE gels using Coomassie Brilliant Blue (Fig. S3). For Western blot analysis, proteins were electrophoretically transferred onto polyvinylidine difluoride membranes (Bio-Rad). The blots were blocked with TBST (20mM tris-HCl, pH 7.6, 150mM NaCl, and 0.1%ween-20), containing 5% BSA, followed by incubation with primary antibody solution overnight at 4 °C. After washing with TBST, the membranes were incubated with horseradish peroxidase (HRP)-conjugated secondary antibody at room temperature for 1h. Signals were detected with ECL substrate (GE) using Hyperfilm (GE). Supplemental Table S3 represents the primary and secondary antibodies used. Gapdh was used as the loading control. Protein bands were quantified by using ImageJ software. The volume of each band was analyzed using student’s t-test.

 

تصویری از مقاله ترجمه و تایپ شده در نرم افزار ورد

 

دانلود رایگان مقاله انگلیسی + خرید ترجمه فارسی
عنوان فارسی مقاله:

تجزیه و تحلیل چندتوانی حالت پایه پرتئوم

عنوان انگلیسی مقاله:

Proteome Analysis of Ground State Pluripotency

 

ارسال دیدگاه

نشانی ایمیل شما منتشر نخواهد شد.