دانلود ترجمه مقاله برش، اصلاح و بهینه سازی پپتید MIG6segment 2 – الزویر ۲۰۱۶

مشخصات مقاله انگلیسی (PDF)
سال انتشار	۲۰۱۶
تعداد صفحات مقاله انگلیسی	۷صفحه با فرمت pdf
رشته های مرتبط با این مقاله	پزشکی و زیست شناسی
گرایش های مرتبط با این مقاله	ایمنی شناسی پزشکی، علوم سلولی و مولکولی، پزشکی ریه یا پولمونولوژی
مجله	زیست شناسی محاسباتی و شیمی – Computational Biology and Chemistry
دانشگاه	گروه انکولوژی جراحی، بیمارستان Taizhou، چین
کلمات کلیدی	سرطان ریه، رسپتور فاکتور رشد اپیدرمی انسانی، پروتئین MIG6، پپتید
شناسه شاپا یا ISSN	ISSN ۱۴۷۶-۹۲۷۱
رفرنس	دارد ✓
لینک مقاله در سایت مرجع	لینک این مقاله در نشریه Elsevier
نشریه الزویر

• فهرست مطالب:

چکیده

۱- مقدمه

۲٫۳- پویش محاسباتی آلانین

۲٫۴- تست اتصال

۳- نتایج و بحث

• بخشی از ترجمه:

۳- نتایج و بحث

پپتید MIG6segment 2 ترکیبی از ۲۳ آمینواسید می باشد (۳۷۶VPCILPIIENGKKVCSTHYYLLP398)، که به یک صفحه بتا ۲ رشته ای در کمپلکس کریستالی با دمین کیناز EGFR فولد می شود (شکل ۱). یک مطالعه ی اخیر مشخص کرده است که فسفریلاسیون پروتئین کامل MIG6 در رزیدوهای تیروزین ۳۹۴ و تیروزین ۳۹۵ برای اتصال و مهار EGFR ضروری می باشد (Park et al., 2015). دو رزیدو فقط درون منطقه MIG6segment 2 می باشند و فسفریلاسیون به آن ها بار منفی اعطا می کند که دو رزیدو را ترغیب می-کند که به صورت مجزا از هم دو پل نمکی دارای رزیدوهای با بار مثبت لایزین ۸۷۵ و لایزین ۸۷۹ دمین کیناز EGFR را شکل دهند. مطابق با مکانیسم دو راسی (double headed) برای مهار EGFR توسط پروتئین MIG6 که توسط زنگ و همکارانش (۲۰۰۷b) پیشنهاد شده بود، MIG6segment 1 در ابتدا به صورت محکم به لوب C EGFR متصل می شود تا MIG6 را روی EGFR انکر دار کند و سپس MIG6segment 2 در تعادل دینامیک بین پیوستگی و جدا شدن با لوپ فعالیت EGFR توسط فسفریلاسیون و دفسفریلاسیون در رزیدوهای تیروزین ۳۹۴ و ۳۹۵ قرار می گیرد (شکل ۲). بنابراین، پیشنهاد می شود که فسفریلاسیون برای اتصال یک پپتید MIG6segment2 به EGFR بدون کمک MIG6segment1 یک شرط ضروری می باشد اما کافی نیست. 

• بخشی از مقاله انگلیسی:

۳٫ Results and discussion

The MIG6segment 2 peptide is composed of 23 amino acids ( 376VPCILPIIENGKKVCSTHYYLLP398), folded into a two-stranded b-sheet in cocrystallized complex with EGFR kinase domain (Fig. 1). A recent study found that phosphorylation of intact MIG6 protein at Tyr394 and Tyr395 residues is essential for binding and inhibition of EGFR (Park et al., 2015). The two residues are just within the MIG6segment 2 region, and phosphorylation renders them negatively charged that promotes the two residues to separately form two salt bridges with the positively charged residues Lys875 and Lys879 of EGFR kinase domain. According to the double-headed mechanism for EGFR inhibition by MIG6 protein proposed by Zhang et al. (2007b), the MIG6segment 1 first binds tightly to EGFR C-lobe to anchor MIG6 on EGFR, and then the MIG6segment 2 is dynamic balance between association and dissociation with EGFR activation loop by phosphorylation and dephosphorylation at its Tyr394 and Tyr395 residues (Fig. 2). Thus, it is suggested that phosphorylation is the necessary but not sufficient condition for an isolated MIG6segment 2 peptide binding to EGFR without MIG6segment 1 assistance.

دانلود رایگان مقاله انگلیسی

خرید ترجمه فارسی مقاله با فرمت ورد