دانلود رایگان ترجمه مقاله بیان ژن وابسته به اکسیژن در ماهی – Ajpregu 2005

مقاله انگلیسی رایگان (PDF)

ترجمه فارسی رایگان (PDF)

خرید ترجمه با فرمت ورد

بخشی از ترجمه فارسی مقاله:

HIFs در ماهی ها
در حال حاضر به خوبی مشخص شده است که ماهی ها دارای همولوگ HIF-α و -β می باشد که نقشی مشابه با انواع HIFs در پستانداران در بیان ژن هیپوکسی ایفا می کنند.اگرچه ARNT در ماهی و در زمینه فشار آلاینده ها در 1990 (80) کشف گردید، نخستین توالی HIF-α در ماهیان در ماهی قزل آلای رنگین کمان در سال 2001 گزارش شد(100). cDNA پروتین 766 آمینواسید را کد نویسی کرده و شامل مناطق قابل تشخیص نظیر مارپیچ-حلقه-مارپیچ بازی،PAS و ODD از زیر واحد های آلفای HIF می باشند. به علاوهف بقایای پرولین و آسپراژین که اهداف هیدروکسیلاسیون در پستانداران می باشندف در پروتین قزال آلای رنگین کمان حفظ می شوند. تحقیقات مشابه بر روی توالی آمینو اسیدی نشان داده است که این پروتین شباهت زیادی با HIF-1α از دیگر مهره داران دارد. در سال بعدی، دومین HIF-α کلون شده و از کیلی فیش Fundulus heteroclitus(81) توالی یابی شد.پروتین استخراج شده به طول 873 آمینو اسید بوده و حاوی قطب ها و بقایای آمینو اسیدی خاص می باشد که اهمیت کارکردی زیادی را دارند و تشابه زیادی را با HIF-2α از دیگر مهره داران دارند.
در حال حاضر، شش HIFs ماهی در دیتابیس Swiss-Prot و TrEMBL( اکشسن های Q98SW2, Q6STN7, Q8QGM4, Q6STN6, Q6EHI4 و Q6EGR9) موجود است. آنالیز های فیلوژنتیک نشان می دهد که این پروتین ها به سه گروه مجزا دسته بندی می شوند( شکل 3). علاوه بر پروتین بیان شده قزل الای رنگین کمان Q98SW2، در کپور علف Ctenopharyngodon idella(Q6STN7) و گورخر ماهی (Q6EHI4) توالی یابی شده است. تنها HIF-2α ماهی توصیف شده تا کنون مربوط به ماهی کیلی فیش (Q8QGM4) است. دو پروتین HIF باقی مانده، از کپور علف (Q6STN6) و گورخرماهی (Q6EGR9) می باشند. این پروتین ها ارتباط تنگاتنگی با HIF-1α و HIF-2α داشته و گروه مجزایی را در آنالیز های فیلوژنیتک ایجاد می کنند.نکته جالب این که، آن ها با HIF-3α پستانداران شباهی نداشته و این موجب ابهام در جایگاه آن ها در شجره فیلوژنتیکی شده است. با استفاده از داده های موجود محدود، این مسئله هنوز مشخص نیست که آیا این آخرین گروه از زیر واحد های HIF-α ماهی، ارتولوگ با HIF-3α پستانداران است یا نه و یا این که آیا آن ها بیان گر ژن متفاوت و مجزایی هستند یا نه. در واقع اگرچه پروتین گورخرماهی موسوم به HIF-3α است، پروتین کپور علف به طور آزمایشی به صورت HIF-4α نام گذاری شده است. آنالیز های قوی تر که شامل تعداد زیادی از توالی های HIF-3α و HIF-4α از طیف وسیعی از مهره داران، پستانداران و ماهی ها می باشد، برای روشن تر شدن رابطه این زیر واحد های مبهم HIF-α لازم است.

بخشی از مقاله انگلیسی:

HIFs in Fish

It now appears that fish possess homologs of HIF- and -, which may play similar roles as those in mammals in hypoxic gene expression. While ARNT had been characterized in fish in the context of pollutant stress in the 1990s (80), the sequence of first fish HIF- was reported from rainbow trout in 2001 (100). The cDNA encodes a protein of 766 amino acids and includes regions recognizable as basic-helix-loop-helix, PAS, and ODD domains of the -subunits of HIF. Moreover, proline and asparagine residues, which are the hydroxylation targets in mammals, are conserved in the rainbow trout protein. Similarity searches of the deduced amino acid sequence revealed this protein to be most similar to HIF-1 from other vertebrates. In the subsequent year, a second HIF- was cloned and sequenced from the killifish Fundulus heteroclitus (81). The deduced protein is 873 amino acids long, contains domains and specific amino acid residues thought to be functionally important, and is most similar to HIF-2 from other vertebrates. At the time of this writing, there are six fish HIFs available in the Swiss-Prot and TrEMBL databases (accession numbers Q98SW2, Q6STN7, Q8QGM4, Q6STN6, Q6EHI4 and Q6EGR9). Phylogenetic analyses show that these proteins fall into three discrete groups (Fig. 3). In addition to the deduced rainbow trout protein (Q98SW2), putative HIF-1s have been sequenced in grass carp, Ctenopharyngodon idella (Q6STN7), and zebrafish (Q6EHI4). The only fish HIF-2 described to date is from killifish (Q8QGM4). The two remaining putative HIF proteins are from grass carp (Q6STN6), and zebrafish (Q6EGR9). These proteins are equally distantly related to HIF-1 and HIF-2, and they form a distinct group in phylogenetic analyses. Interestingly, they are not very similar to mammalian HIF-3, either, making their placement in a phylogenetic tree uncertain. From the limited data available, it is unclear whether this last group of fish HIF- subunits are orthologs of mammalian HIF-3 or if they represent a distinct gene, perhaps specific to fish. Indeed, although the zebrafish protein has been named as HIF-3, the grass carp protein has tentatively been named HIF-4. More robust analyses, which include a larger number of HIF-3 and potential HIF-4 sequences from a broader distribution of fish and nonmammalian tetrapod vertebrates, will be necessary to resolve the relationship of these enigmatic HIF- subunits. HIF Stability,