دانلود رایگان ترجمه مقاله تنظیم سنتز اسید آمینه اصلی و انباشت در گیاهان – Annualreviews 2016

مقالات انگلیسی و ترجمه های فارسی رایگان با فرمت PDF آماده دانلود رایگان میباشند

همچنین ترجمه مقاله با فرمت ورد نیز قابل خریداری و دانلود میباشد

مقاله انگلیسی رایگان (PDF)

ترجمه فارسی رایگان (PDF)

خرید ترجمه با فرمت ورد

فهرست مقاله:

چکیده

مقدمه

متابولیسم اسید های امینو اسید اروماتیک

متابولیسم هیستیدین

متابولیسم لیزین

متابولیسم آمینو اسید های زنجیره انشعابی

جمع بندی

بخشی از ترجمه فارسی مقاله:

 مقدمه
جانوران از جمله انسان و دام های تک معده ای که به عنوان غذای انسان محسوب می شوند، قادر به سنتز همه 20 امینو اسید مورد نیاز برای تشکیل پروتین نمی باشند. از این روی، آن ها بایستی امینو اسید هایی که قادر به سنتز آن ها از منابع خارجی نمی باشند بدست بیاورند. این امینو اسید های ضروری شامل لیزین (Lys مشاهده)، متیونین (MET) و ترئونین (THR) از آسپارتات (ASP) ؛ فنیل آلانین (فنیل آلانین) و تریپتوفان (TRP) اسیدهای آمینه معطر؛ والین (Val )، ایزولوسین ( )، و لوسین (LEU) از اسیدهای آمینه با زنجیره شاخه (BCAA ها)؛ و هیستیدین هستند. سطوح چهار مورد از این امینو اسید ها یعنی Lys, Met, Thr, و Trp موجب محدود شدن کیفیت غذایی گیاهان می شود زیرا مقدار آن ها در گیاهان در مقایسه با سطوح مورد نیاز برای رشد بهینه انسان و حیوان بسیار پایین است.
عوامل اصلی موثر بر این امینو اسید ها در گیاهان زراعی شامل موارد زیر است: 1- عوامل تنظیم کننده سنتز اسید های امینه ضروری با حلقه های بازدارندگی بازخورد که در آن انباشت اسید های امینه مانع از فعالیت انزیم ها در مسیر های بیوسنتزی شده و 2- کاتابولیسم کارامد این اسید های امینه. در واقع اسید های امینه، پیش ساز های طیف وسیعی از محصولات طبیعی می باشند که نقش مهمی در رشد و نمو گیاه از جمله پاسخ به تنش های زنده و غیر زنده ایفا می کنند امینه اسید ها، به چرخه اسید تری کربوکسیلیک برای تولید انرژی سلولی مورد نیاز برای رشد گیاه به خصوص در پاسخ به تنش های ایجاد محرومیت انرژی کاتابولیزه می شوند(105، 120).
متابولیسم اسید های امینو اسید اروماتیک
در میان اسید امینه های اروماتیک، Phe وTrp، ضروری می باشند، و این در حالی است که تیروزین به عنوان غیر ضروری محسوب می شود(58). سنتز این سه اسید امینه با حفظ فسفونیل پیرووات و اریتروز-4-4 فسفات به کروزیمات از طریق مسیر شیکیمت شروع می شود. این کوریزمت به phe و TRP از طریق مسیر های بیو سنتزی اسید امینه اروماتیک تبدیل می شود018-65،190، 199). با توجه به این که شیکیمیت و مسیر های بیو سنتز اسید امینه به طور مفصل در مطالعات اخیر توصیف شده است(125، 188، 189). و ما یک مروری بر این مسیر ها ارایه می کنیم.
بیوسنتز اسید امینه اروماتیک Phe از کریزمات، از دو مسیر متابولیک استفاده می کند: از طریق فنیل پیرووات به عنوان واسطه متابولیک و از طریق اروگنات استفاده می کند. کوریزمات موتاز، اولین مرحله را در بیوسنتز phe نشان می دهد. بیشتر گونه های گیاهی دارای یک ایزوفرم سیتوسولیک و پلاستدیال انزیم می باشند و از این روی با phe و Tyr بازدارندگی شده و توسط trp فعال سازی می شود. پریفنات امینو ترانسفرانز که در سطح مولکولی شناسایی می شود، انتقال معکوس را بین پرفنات و اروژنات کاتالیز می کند. این مسیر برای phe با دی هیدراتاز اروژنات کامل می شود. مطالعه گل های گیاه گل اطلسی نشان داده است که بیان ایزوزایم اروژنات دیه هیدروتاز 1 در گلبرگ ها بالا بوده و این سطح بالا همبستگی مثبتی با بیوسنتز phe اندوژنوز در گل ها می باشد.
لازم به ذکر است که دی هیدراتاز اروژنات ایزوله شده از گونه های مختلف دارای فعالیت های پریفننات دی هیدراتاز می باشد(126، 201). با هدف تحریک تولید phe در گیاهان، ازمایشگاه گالیله، ساختار نوترکیب را بیان کرد که انزیم pheA دو عاملی باکتریایی را بیان کرده و در بر گیرنده کوریسمات موتاز و پریفنات دی هیدراتاز در ارابیدپسیز می باشد(191). گیاهان بیان کننده PheA ، مقدار Phe بالایی را نشان داد و این نشان می دهد که گیاهانی نظیر باکتری ها قادر به تبدیل پری فمات به phe می باشند و این موجب ایجاد سطوح بالایی از پیچیدگی در سنتز زیستی امینه اسید های اروماتیک در گیاهان می شود. اخیرا این انزیم به عنوان امینو اسید اروماتیک ترانسفراز در نظر گرفته شده است(190). با این حال، این در سطح مولکولی در زمانی تعیین شد که مایدا و همکاران(203) نشان داده اند که این تبدیل با امینوترانسفراز tyr- فنیل پیروات تعیین شد. این انزیم تولید phe را به کاتابولیسم هماهنگ tyr علاوه بر ارتباط مسیر بیوسنتزی پلاستیدیال برای مسیر های متابولیکی پایین دست امینو اسید های اروماتیک تبدیل می کند. فنیل پیرووات یک پیش ساز مهم برای متابولیک های مختلف از جمله فنیل استالدهید، 2- فنیل اتانول، 2- فنیلاتیلن بتا- دی گلوکو پیرونوزید می باشد(99، 186، 197). به علاوه، phe پیش سازی برای طیف وسیعی از متابولیت های واسطه و ثانویه با اهمیت زیاد برای ساختار و دفاع گیاه می باشد(44).
سنتز Trp از کاریزمات نیازمند انزیم های زیر می باشد الف: انترانیلات سینتاز، ب: فسفو ریبوزیل انترانیلات ترانسفراز پ: فسفنو ریبوزیل انترالین ایزومراز ت: ایندول3- گلیسرول فسفات سینتاز، ، پ: الفاو بتا سینتاز Trp/. در گیاهان سینتاز انترالینات، یک هتروترامر متشکل از دو الفا و دو بتا بوده و بازخورد از طریق اتصال trp به زیر واحد بتا بازدارنده می شود. چون انترالینات فلورز تحت اشعه نور قرار می گیرد، می تواند به عنوان یک نشانگر فنوتیپی برای شناسایی موتانت ها استفاده شود. این موتانت ها به عنوان غیر حساس به بازخورد بوده است. دومین انزیم در بیوسنتز Trp ، انترانیلات و فسفو ریبوزیل پیروفسفونات را به فسفو ریبوزیل انترالین و پیرو فسفانات غیر الی تبدیل کرده و بیان ژن کد کننده این انزیم از طریق عناصر تنظیم کننده درون دو اینترون اول کنترل می شود. سومین انزیم عامل تبدیل فسفوریبوزیل انترالینات به 1- کربوکسی فنیلامین-1- دزوکسی ریبولوز 5- فسفات می باشد. ارابیدوپسیز دارای سه ژن می باشد که در پاسخ به اشعه فرابنفش و نیترا نقره در بافت و سلول تنظیم می شود. انزیم بعدی، ایندول-3-گلیسرول فسفات سینتاز بوده و تشکیل فسفات گلیسرول ایندول -3 از 1- کربوکسی فنیل امین کاتالیز می کند. مرحله نهایی در بیوسنتز Trp در دو بخش با زیر واحد الفا و بتا انجام می شود. اولا، فسفات ایندول-3-گلیسرول به ایندول و گلیسرول 3-فسفات با زیر واحد الفا تقسیم شده و سپس ایندول به زیر واحد بتا کاتالیز می شود و سپس تصعید آن را با سرین برای تشکیل trp کاتالیز می کند(137).
مطالعات اخیر نشان داده است که سطوح Phe و Trp، در طی این شرایط محیطی متنوع نظیر نور، اب و تنش سرما و در طی پیری ناشی از تاریکی، تنظیم افزایشی می شود. به علاوه، بدیهی است که گیاهان قادر به تبدیل Phe و trp به 2- اکسوگلوترات در مسیری می شود که شامل کوانزیم ایزو واریل دی هیدروژناز می باشد. الگوی انباشت سطوح Phe و trp در طیف وسیعی از شرایط تنش نشان دهنده پتانسیل نقش گیاهان در تولید اسید های امینه می باشد. با این حال، تشریح اهمیت گارکردی اسید های امینه تحت این شرایط امری سخت است.
به دلیل ماهیت ضروری اسید های امینه اروماتیک، افزایش سطوح در گیاهان با تبدیل ارابیدپسیز با ژن AroG باکتری نوترکیب رمز کننده 3- دزوکسی ارابینو هپتوکلزومات 7- فسفات انجام شده است. بیان این ژن اثر زیادی بر روی سطوح متابولیت های اولیه نظیر شیکیمیت ، Phe و trp و طیف وسیعی از متابولیت های ثانویه از این اسید های امینه از جمله فنیل پروپونوید، گلوکوزینولات و کانژوگه های هورمونی استفاده می کنند. بیان این ژن در گوجه و و نیز در گل اطلسی منجر به افزایش سطوح اسید های امینه اروماتیک و نیز سطوح بالای فنیل پروپونویید های فرار و غیر فرار شده است. از این روی سطوح phe همبستگی زیادی با این فنیل پروپونویید ها در جمعیت گوجه فرنگی نداشت. این مطالعات نشان می دهد که اصلاح متابولیسم اسید امینه اروماتیک یک راهبرد مهندسی موثر در زمانی است که مکانیسم تنظیم بازخورد متوقف می شوند.

بخشی از مقاله انگلیسی:

INTRODUCTION

Animals, including humans and monogastric livestock that serve as human food, cannot synthesize all of the 20 amino acids that are required for the formation of proteins. Therefore, they must obtain the amino acids that they cannot synthesize (termed essential amino acids) from external sources, which are based on plants. These nine essential amino acids are lysine (Lys), methionine (Met), and threonine (Thr) of the aspartate (Asp) family pathway; phenylalanine (Phe) and tryptophan (Trp) of the aromatic amino acids; valine (Val), isoleucine (Ile), and leucine (Leu) of the branched-chain amino acids (BCAAs); and histidine (His). The levels of four of these amino acids—Lys, Met, Thr, and Trp—are considered to limit the nutritional quality of plants, because their contents in plants are very low compared with the levels required for optimum growth of human and animals. The major factors limiting these essential amino acids in crop plants are (a) regulatory factors that control the synthesis of the essential amino acids by feedback inhibition loops, in which the accumulating amino acids suppress the activity of enzymes in their biosynthesis pathways, and (b) the efficient catabolism of these amino acids. Indeed, amino acids also serve as precursors of a wide variety of plant natural products that play crucial roles in plant growth and development, including responses to biotic and abiotic stresses (205). Amino acids are also efficiently catabolized into the tricarboxylic acid (TCA) cycle to generate the cellular energy required for plant growth, particularly in response to stresses that create energy deprivation (105, 120).

METABOLISM OF THE AROMATIC AMINO ACIDS

Among the aromatic amino acids, Phe and Trp are considered essential, whereas tyrosine (Tyr) is regarded as nonessential (58). The synthesis of these three amino acids begins with the conversion of phosphoenolpyruvate and erythrose 4-phosphate into chorismate via the shikimate pathway; this chorismate is subsequently converted into Phe and Trp via the aromatic amino acid biosynthetic pathways (18, 65, 190, 199) (Figure 1). Given that the shikimate and aromatic amino acid biosynthesis pathways have been described in considerable detail in recent reviews (125, 188, 189), we merely provide a brief overview of these pathways here. The biosynthesis of the aromatic amino acid Phe from chorismate principally uses two different metabolic routes: one through phenylpyruvate as a metabolic intermediate, and one through arogenate (Figure 1). Chorismate mutase catalyzes the first committed step in Phe biosynthesis. Most plant species have a plastidial and a cytosolic isoform of the enzyme, with the former inhibited by Phe and Tyr and activated by Trp. Prephenate aminotransferase, which was only recently identified at the molecular level (37, 72, 127), catalyzes the reversible transamination between prephenate and arogenate. This route to Phe is completed by the enzyme arogenate dehydratase. Studies of flowers of petunia plants, meanwhile, have revealed that expression of the arogenate dehydratase 1 isozyme was incredibly high in petals and that this high level was positively correlated with the biosynthesis of the endogenous Phe in the flowers (126). It is important to note that arogenate dehydratase isolated from several species additionally possesses prephenate dehydratase activities (126, 201). Aiming to stimulate the production of Phe in plants, the Galili laboratory expressed a recombinant construct encoding a bacterial bifunctional PheA enzyme, containing chorismate mutase and prephenate dehydratase, inArabidopsis(191). The PheA-expressing plants exhibited increased Phe content, indicating that plants, like bacteria, can convert prephenate into Phe, exposing an additional level of complexity in the biosynthesis of the aromatic amino acids in plants. Until very recently, this enzyme had only been speculated to be an aromatic amino acid transferase (190). However, this was subsequently determined at the molecular level when Maeda and coworkers (203) revealed that this conversion is mediated by a cytosollocalized Tyr:phenylpyruvate aminotransferase. This enzyme thereby links Phe production to a coordinated catabolism of Tyr in addition to linking the plastidial biosynthetic pathways to the downstream metabolic pathways of the aromatic amino acids. Phenylpyruvate also serves as precursor for several secondary metabolites, including phenylacetaldehyde, 2-phenylethanol, and 2-phenylethyl β-D-glucopyranoside (99, 186, 197). In addition, Phe itself is the precursor for a wide range of intermediary and secondary metabolites of considerable importance for both plant structure and defense (44). The synthesis of Trp from chorismate requires the enzymes (a) anthranilate synthase, (b) phosphoribosylanthranilate transferase, (c) phosphoribosylanthranilate isomerase, (d ) indole3-glycerol phosphate synthase, and (e) α and β Trp synthase. In plants, anthranilate synthase is a heterotetramer consisting of two α and two β subunits and is feedback inhibited via the binding of Trp to the β subunit (146). Because anthranalite fluoresces a distinctive blue under UV light, it can be used as a phenotypic marker for identifying mutants in this step (88, 122); these mutants were additionally characterized as being feedback insensitive and thus accumulated Trp to three times the wild-type levels. The second enzyme in Trp biosynthesis converts anthranilate and phosphoribosylpyrophosphate into phosphoribosylanthranilate and inorganic pyrophosphate, and the expression of the gene encoding this enzyme is controlled by regulatory elements located inside the first two introns (165). The third enzyme is responsible for the conversion of phosphoribosylanthranilate into 1-(O-carboxyphenylamino)-1-deoxyribulose 5-phosphate (Figure 1). Arabidopsis has three genes that are differentially regulated in response to UV irradiation and the elicitor silver nitrate in a tissue- and cell-specific manner (83). The subsequent enzyme, indole-3-glycerol phosphate synthase, catalyzes the formation of indole-3- glycerol phosphate from 1-(O-carboxyphenylamino)-1-deoxyribulose 5-phosphate and is the only enzyme known that catalyzes the formation of the indole ring (195). This reaction is therefore important in the production of indolic secondary metabolites, including auxin (indole-3-acetic acid), camalexin, indole glucosinolates, and indole alkaloids. The final step in Trp biosynthesis is carried out in two parts by the α and β subunits of Trp synthase: First, indole-3-glycerol phosphate is cleaved to indole and glycerol-3-phosphate by the α subunit, and then the indole is transferred to the β subunit, which catalyzes its condensation with serine (Ser) to form Trp (137). Recent studies have shown that Phe and Trp levels are commonly upregulated during such diverse environmental conditions as light, water, and cold stress as well as during dark-induced senescence. Furthermore, it appears that plants are able to convert Phe and Trp into 2-oxoglutarate in a pathway that includes either isovaleryl coenzyme A (CoA) dehydrogenase or D-2-hydroxyglutarate dehydrogenase (9) in an as yet uncharacterized manner. The pattern of accumulation of Phe and Trp levels across the broad range of stress conditions mentioned above hints to potential in planta roles for either the free amino acids themselves or the metabolites thereof when plants are under stress. However, unequivocal elucidation of the functional importance of the aromatic amino acids under such conditions is presently lacking. Because of the essential nature of aromatic amino acids, boosting their levels in plants was attempted by transforming Arabidopsis with a recombinant bacterial AroG gene encoding 3-deoxyD-arabinoheptulosonate 7-phosphate (DAHP), the product of which was insensitive to feedback inhibition by the aromatic amino acids (192). Expression of this gene yielded a major effect on the levels of intermediate primary metabolites, such as shikimate, Phe, and Trp, and a broad range of secondary metabolites derived from these amino acids, including phenylpropanoids, glucosinolates, and various hormone conjugates (192). Expression of this gene in tomato fruit and also in petunia resulted in enhanced levels of the aromatic amino acids as well as enhanced levels of volatile and nonvolatile phenylpropanoids (151, 193). Interestingly, the Phe levels did not correlate with those of phenylpropanoids in a tomato introgression line population (2); thus, these studies suggest that modifying aromatic amino acid metabolism can be an effective metabolic engineering strategy only when the feedback regulation mechanisms are circumvented.