گروه آموزشی ترجمه فا اقدام به ارائه ترجمه مقاله با موضوع ” فعالیت آنزیمی نیتریل هیدراتاس و شبیه سازی Pseudonocardia thermophila JCM 3095 ” در قالب فایل ورد نموده است که شما عزیزان میتوانید پس از دانلود رایگان مقاله انگلیسی و نیز مطالعه نمونه ترجمه و سایر مشخصات، ترجمه را خریداری نمایید.
دانلود رایگان مقاله انگلیسی + خرید ترجمه فارسی
|
|
عنوان فارسی مقاله: |
ابعاد مکانیکی فعالیت آنزیمی نیتریل هیدراتاس شبیه سازی های دینامیکی مولکولی هدایت شده Pseudonocardia thermophila JCM 3095 |
عنوان انگلیسی مقاله: |
Mechanical aspects of nitrile hydratase enzymatic activity. Steered molecular dynamics simulations of Pseudonocardia thermophila JCM 3095 |
|
مشخصات مقاله انگلیسی (PDF) | |
سال انتشار | 2008 |
تعداد صفحات مقاله انگلیسی | 6 صفحه با فرمت pdf |
رشته های مرتبط با این مقاله | زیست شناسی |
گرایش های مرتبط با این مقاله | ژنتیک، علوم سلولی و مولکولی و میکروبیولوژی |
مجله | اسناد شیمی فیزیک – Chemical Physics Letters |
دانشگاه | گروه نظری بیوفیزیک مولکولی، موسسه فیزیک، دانشگاه نیکولا کوپرنیکس، لهستان |
کلمات کلیدی | تبلور، نترل hydratase، رودوکوکوس، نور، پارامتر کریستالوگرافی |
شناسه شاپا یا ISSN | ISSN 2008.10.072 |
رفرنس | دارد |
لینک مقاله در سایت مرجع | لینک این مقاله در نشریه Elsevier |
نشریه | Elsevier |
مشخصات و وضعیت ترجمه فارسی این مقاله (Word) | |
تعداد صفحات ترجمه تایپ شده با فرمت ورد با قابلیت ویرایش و فونت 14 B Nazanin | 11 صفحه |
ترجمه عناوین تصاویر | ترجمه شده است |
ترجمه متون داخل تصاویر | ترجمه نشده است |
درج تصاویر در فایل ترجمه | درج شده است |
درج جداول در فایل ترجمه | ندارد |
درج فرمولها و محاسبات در فایل ترجمه به صورت عکس | درج شده است |
- فهرست مطالب:
چکیده
1. مقدمه
2. منابع و متدها
3. نتایج و بحث
4. 4. نتیجه گیری ها
- بخشی از ترجمه:
4. نتیجه گیری ها
برای نخستین بار ، آنزیم مهم نیتریل هیدراتاس با استفاده از مدلسازی کامپیوتری و میدان نیروی CHARMM مورد بررسی قرار گرفته است. روش md هدایت شده ی غیر استاندارد ، با یک نیروی خارجی برای زیرلایه ی کوتاه شده یا محصول اعمال شد ، که برای تولید مسیرهای انتقال ممکن برای یک زیرلایه ی ACN و محصول ACA به کار رفته است.مدل NHase در طول آزاد کردن اجباری پیوند لیگاندها پایدار است.نیروی آزاد کننده ی متوسط با ساختار 120Pn است، در حالیکه آن در زمانیکه یک لیگاند را از طریق آب حجمی می کشد ، 80 pN است.نیروهای فعل و انفعال ماکسیمم ( کمتر از 300 pN) هر دو برای ACN و ACA به غلبه بر یک مانع فضایی ایجاد شده از طریق باقیمانده ی βPhe37 مربوط هستند.تجزیه ی نیروی سخت لیگاندها در یک مسیر تصادفی به نیروهایی در حداقل یک فاکتور 3-2 بالاتر نیاز دارد.
- بخشی از مقاله انگلیسی:
4. Conclusions
For the first time the biotechnologically important enzyme nitrile hydratase has been investigated using computer modelling and the CHARMM force field. The non-standard Steered MD method, with an external force applied to the docked substrate/product, has been used to generate plausible transport paths for a substrate ACN and the product ACA. The model NHase is stable during forced unbinding of ligands. The average unbinding force is of the order of 120 pN, while it is 80 pN when pulling a ligand through the bulk water. The maximum interaction forces (less then 300 pN), both for ACN and ACA are related to overcoming a steric barrier created by the bPhe37 residue. The brute-force dissociation of ligands in a random direction requires forces at least a factor of 2–3 higher.
تصویری از مقاله ترجمه و تایپ شده در نرم افزار ورد |
|
دانلود رایگان مقاله انگلیسی + خرید ترجمه فارسی
|
|
عنوان فارسی مقاله: |
جنبه های مکانیکی فعالیت آنزیمی نیتریل هیدراتاس . شبیه سازی های پویای مولکولی هدایت شده Pseudonocardia thermophila JCM 3095 |
عنوان انگلیسی مقاله: |
Mechanical aspects of nitrile hydratase enzymatic activity. Steered molecular dynamics simulations of Pseudonocardia thermophila JCM 3095 |
|