دانلود رایگان ترجمه مقاله اجزای میتوکندری – NCBI 2006

دانلود رایگان مقاله انگلیسی بخش‌های میتوکندری به همراه ترجمه فارسی

 

عنوان فارسی مقاله: بخش‌های میتوکندری
عنوان انگلیسی مقاله: The mitochondrial compartment
رشته های مرتبط: زیست شناسی، میکروبیولوژی، علوم سلولی و مولکولی، ژنتیک
فرمت مقالات رایگان مقالات انگلیسی و ترجمه های فارسی رایگان با فرمت PDF میباشند
کیفیت ترجمه کیفیت ترجمه این مقاله پایین میباشد 
نشریه NCBI
کد محصول f300b

مقاله انگلیسی رایگان

دانلود رایگان مقاله انگلیسی

ترجمه فارسی رایگان 

دانلود رایگان ترجمه مقاله
جستجوی ترجمه مقالات جستجوی ترجمه مقالات زیست شناسی

 

 

بخشی از ترجمه فارسی مقاله:

میتوکندری‌ها، اندام‌های حیاتی هستند که عملکردهای اساسی دارند که در محدوده سنتز ATP تا مشارکت فعال در مرگ برنامه‌ریزی شده سلولی را شامل می‌شود که حداقل از شش بخش تشکیل شده است. غشای بیرونی، غشای لایه درونی، فضای بین غشا، غشاهای بلوری، فضای بین بلوری و ماتریس (شبکه) می‌باشد و میتوکندری‌ها ساختار داخلی پویا و پیچیده‌ای دارند. این پویایی داخل در چند ریختی بودن و تحرکات میتوکندری بیان می‌گردد. میتوکندری DNAخودش را دارد (mtDNA) که تعداد اندکی از ژن‌های حیاتی را کدبندی می‌کند. اما این نقش به عنوان یک جهش ژنتیکی با توجه به نقش میتوکندری در بیوانرژی از طریق انتقال الکترونی باعث تشکیل گونه‌های اکسیژن واکنشی (ROS) می‌شود که آسیب‌هایی در DNA میتوکندری را ایجاد می‌کند.
این فرضیه مطرح شده است که ROS سازمان میتوکندری جمعیت میتوکندری گیاهی بالاتری را به صورت کاملا ناپیوسته‌ای ایجاد می‌کند و اینکه ROS یک فشار انتخابی است که بر سازمان ژنوم میتوکندری تأثیرگذار می‌باشد. این بررسی بیان می‌کند که چگونه تقسیم شدن بین میتوکندری و درون میتوکندری باعث شکل‌دهی این اندام پیچیده می‌شود.
کلمات کلیدی:
سیتواسکلت، کل جداگانه (ناپیوسته)، تقسیم، دینامیک، سوخت، میتوکندری، ژنوم میتوکندری، مورفولوژی، جهش یافته‌ها، فراساختار.

مقدمه:
میتوکندری‌ها بسیار دینامیک هستند و اندام‌های چندشکلی هستند که غشای خارجی نرمی دارند که یک غشای داخلی سطح بسیار بزرگتری را اشغال کرده است که در عوض یک هسته سرشار از پروتئینی ماتریس (شبکه) است را داراست. اگر چه میتوکندری مکانیسم نیز پروتئینی دژنوم خودش را داراست، آنها فقط تا اندازه‌ای خودکار می‌باشند، اکثریت پلی‌پپتیدهای میتوکندری در ژنوم هسته‌ای کدبندی شده‌اند که در سیتوزول ایجاد شده است و در پس همانندسازی میتوکندری قرار گرفته است. نقش میتوکندری در سنتز ATP که با فسفریلاسیون اکسید شونده ایجاد می‌شود به خوبی اثبات شده است و در مجموع میتوکندری‌ها در فرآیندهای متابولیک دیگری هم نقش دارند که شامل بیوسنتز اسیدهای آمینه و هم عامل‌های ویتامین و اسیدهای چرب و خوشه‌های آهن- سولفور می‌باشد. جدای از نقش میتوکندری در سنتز ATP، مسیرهای بیوسنتزی مختلف هم در میتوکندری می‌باشد که یکی از سه تقسیم سلولی در تنفس نوری آن نقش دارد. این مربوط به بیولوژی پیچیده میتوکندری و جمعیت میتوکندری سلولی به طور کامل عمل می‌کند. در برخی موارد این به سادگی به اطلاعاتی از جنبه‌های خاص بیولوژی میتوکندری گیاهی ارتباط می‌یابد. در تمامی موارد به این علت است که اطلاعاتی با توجه به اهمیت اساسی آن وجود دارد. یک مقاله کوتاه مثل این فقط می‌تواند خلاصه‌ای از تقسیم مهم زندگی میتوکندری را بیان کند. موارد زیادی هنوز نامعلوم است و این احتمال هست که انتخاب موضوع من با این هدف دیدگاه فردی درباره‌ی تقسیم میتوکندری می‌باشد.

تقسیم و نظریه‌ی شموسمزی:
بخش زیادی از تولید انرژی بیولوژیکی (ATP) با غشاهای انتقال دهنده انرژی ارتباط دارد.
غشای پلاسمایی پروکاریوتی باکتری و جلبک سبز آبی، و غشاهای تیلوکاردئیدی کلروپلاست‌ها و غشاهای داخلی میتوکندری در آن نقش دارند. غشای انتقال دهنده انرژی بخش اصلی نظریه شموستانس است که مکانیسم اصلی تولید انرژی بیولوژیکی را نشان می‌دهد که به همراه محو کنترل شده یک گرادیان الکتروشیمیایی پروبتون می‌باشد. این غشا، تقسیم پروتون‌ها را امکان‌پذیر می‌سازد، که از طریق انتقال برداری آن‌ها سرتاسر غشا به همراه عملکرد پمپ پروتون اولیه می‌باشد.
در میتوکندری، پمپ‌های پروتون اولیه شامل کمپلکس‌های I و III و IV می‌باشد. این پمپ‌های اولیه، چگالی پروتئینی زیادی را تشکیل می‌دهند که یک پمپ ثانویه‌ای ایجاد می‌کند که با جریان پروتون‌های ایجاد شده با سنتز ATP از ADP و Pi باعث شیب پروتون‌ها می‌شود. هر نشت پروتونی سرتاسر غشا می‌تواند باعث ایجاد مدار کوتاه و از بین رفتن تقسیم پروتون‌ها شده و باعث می‌شود که نیروی موتیف پروتونی ایجاد شده از سنتز ATP هم جدا شود. غشای انتقال انرژی باید ضرورتا بسته شود و مقاومت بالایی به شار پروتئینی دارد. غشای انتقال انرژی میتوکندری و غشای داخلی میتوکندری هم یک ساختار چندریختی دارد. اگر چه تغییر بی‌نهایتی در مورفولوژی غشای داخلی میتوکندری در نمونه‌های مختلف وجود دارد، با توجه به تمام انواع سلولی که در گونه‌های مشابه یا انواع سلولی مشابه اما دارای وضعیت‌های متابولیک متفاوتی وجود دارد، واضح می‌شود که بتوانیم این موارد را تعمیم دهیم. میکروسکوپ انتقال الکترونی باعث شد که مدل‌هایی از ساختار داخلی میتوکندری ارائه کنیم. مدل Palade هم مدل bafflie نام دارد که پیچ در پیچ بودن غشای داخلی میتوکندری را و با مژک‌دار بودن و تصادفی بودن و چند لایه‌ای بودن غشا را نشان داد در حالی که Sjostrand نشان داد که مژک‌ها شامل دسته‌ای از تیغه‌های مستقل غشا می‌باشند (sjostrand 1953) با توجه به این دو مقاله تحقیقی که در سال ۱۹۹۴ به چاپ رسید واضح می‌شود که نتایج بدست آمده با استفاده از اسکن وضوح بالا و میکروسکوپ الکترونی یا توموگرافی الکترونی، ثابت کرد که هیچ مدلی به طور کامل درست نمی‌باشد. نتایج بدست آمده با روش‌های تصویر توموگرافی مختلف نشان داد که حداقل در بافت حیوانی، مژک‌های لوله‌ای به جای تیغه‌ای غالب می‌باشند و مورفولوژی این مژک‌ها هم نشان داد که اساسا آن‌ها از بقیه‌ی غشای داخلی میتوکندری متمایز می‌باشند. یک نتیجه‌گیری هم اثبات می‌کند که Cristae به غشای لایه داخلی متصل می‌باشد که این اتصال به لوله‌های غشا می‌باشد. به جای آنکه Cristae به صورت لایه‌هایی درغشا باشد که palade(1952) آن را عنوان کرده بود. Beams, wisse1966 هم گزارش کردند که Cristae از طریق لوله‌های تاریکی که پدیکولی نام گرفته است به غشای مرزی داخلی متصل می‌شود اما این یافته‌ها با الگوی تیغه تناسبی نداشت. در نتیجه نشان می‌دهد که اتصالات بین Cristae و غشای لایه داخلی وجود دارد که در تقاطع Crista پدیکولی برتری دارد که اندازه و مورفولوژی برتری دارد و از منبع میتوکندری و ابزارهای ثابت کردن آن مستقل می‌باشد.

بخشی از مقاله انگلیسی:

Abstract

Mitochondria are vital organelles that perform a variety of fundamental functions ranging from the synthesis of ATP through to being intimately involved in programmed cell death. Comprised of at least six compartments: outer membrane, inner boundary membrane, intermembrane space, cristal membranes, intracristal space, and matrix, mitochondria have a complex, dynamic internal structure. This internal dynamism is reflected in the pleomorphy and motility of mitochondria. Mitochondria contain their own DNA (mtDNA), encoding a small number of vital genes, but this role as a genetic vault is not compatible with the role of mitochondria in bioenergetics since electron transport results in the generation of reactive oxygen species (ROS) that induce lesions in the mtDNA. It is hypothesized that ROS shape the morphological organization of the higher plant cell mitochondrial population into a discontinuous whole, and that ROS are a selective pressure affecting the organization of the mitochondrial genome. This review describes how inter- and intra-mitochondrial compartmentalization underpins the biology of this complex organelle.

Introduction

Mitochondria are highly dynamic, pleomorphic organelles composed of a smooth outer membrane surrounding an inner membrane of significantly larger surface area that, in turn, surrounds a protein-rich core, the matrix. Although mitochondria contain their own genome and proteinsynthesizing machinery (Leaver et al., 1983; Unseld et al., 1997; Gray et al., 1999) they are only semi-autonomous: the majority of mitochondrial polypeptides are encoded in the nuclear genome, synthesized in the cytosol and imported into the mitochondria post-transcriptionally (Unseld et al., 1997; Whelan and Glaser, 1997; Duby and Boutry, 2002). The role of the mitochondrion in the synthesis of ATP formed by oxidative phosphorylation is well established (Saraste, 1999) and, in addition, mitochondria are involved in numerous other metabolic processes including the biosynthesis of amino acids, vitamin cofactors, fatty acids, and iron-sulphur clusters (Mackenzie and McIntosh, 1999; Bowsher and Tobin, 2001). Apart from the role of the mitochondrion in ATP synthesis and various biosynthetic pathways the mitochondrion is one of three cell compartments involved in photorespiration (Douce and Neuburger, 1999), is implicated in cell signalling (Vandecasteele et al., 2001; Logan and Knight, 2003), and has been shown recently to be involved in programmed cell death (Jones, 2000; Youle and Karbowski, 2005). This review deals with the complex biology of the mitochondrion and describes how various levels of compartmentalization within the mitochondrion and cellular mitochondrial population as a whole (the chondriome) underpin the multiple functions of this vital organelle. Although focused on the higher plant mitochondrial compartment, frequent reference will be made to studies using non-plant model organisms. In some cases, this is simply due to a paucity of information about specific aspects of plant mitochondrial biology; in all cases it is because I believe the information is of fundamental relevance. A short article such as this can only provide a brief overview of the importance of compartmentalization to the life of the mitochondrion. A great deal has been left out (e.g. co-ordination of the mitochondrial and nuclear genomes, control of protein import, the mitochondrial proteome, biochemical defence against ROS, amongst other topics) and it is possible, even likely, that my choices of topics to include might not be of interest to all with an interest in mitochondria but, in the end, this is a personal view of the mitochondrial compartment.

Compartmentalization and the chemiosmotic theory

The vast majority of biological energy (ATP) production is associated with energy-transducing membranes: the prokaryotic plasma membrane of bacteria and blue-green algae, the thylakoid membranes of chloroplasts, and the inner mitochondrial membrane. The energy-transducing membrane is central to the chemiosmotic theory that explains the basic mechanism of biological energy production, whereby ATP production is coupled to the controlled dissipation of a proton electrochemical gradient (proton motive force). The membrane allows compartmentalization of protons, via their vectorial transport across the membrane, by the action of a primary proton pump(s). In mitochondria the primary proton pumps comprise complexes I, III, and IV. These primary pumps generate a high gradient of protons that forces a secondary pump (the ATP synthase complex) to reverse, energized by the flow of protons ‘downhill’, thereby synthesizing ATP from ADP and Pi. Any proton leak across the membrane would cause a short-circuit, destroy the compartmentalization of protons and uncouple the proton motive force from the ATP synthase. The energy-transducing membrane must, therefore, be essentially closed and have a high resistance to proton flux.

 

 

نوشته های مشابه

دیدگاهتان را بنویسید

نشانی ایمیل شما منتشر نخواهد شد. بخش‌های موردنیاز علامت‌گذاری شده‌اند *

دکمه بازگشت به بالا