| عنوان فارسی مقاله: | پژوهش پتانسیومتری در رابطه با گرایشات کی لیت سازی هیدروکینون و کمپلکس های فنول ایمینودی استات مس (II) |
| عنوان انگلیسی مقاله: | pH Potentiometric Investigation Chelating Tendencies Hydroquinone Phenol Copper Complexes |
| دانلود مقاله انگلیسی: | برای دانلود رایگان مقاله انگلیسی با فرمت pdf اینجا کلیک نمائید |
| سال انتشار | 2010 |
| تعداد صفحات مقاله انگلیسی | 8 صفحه |
| تعداد صفحات ترجمه مقاله | 17 صفحه |
| مجله | مجله شیمی بیوارگانیک و کاربردهای آن |
| دانشگاه | گروه شیمی دانشگاه قبرس |
| کلمات کلیدی | – |
| نشریه هینداوی | Hindawi |
فهرست مطالب:
چکیده
۱ مقدمه
۲ بخش آزمایشی
۱ ۲ مواد مونوهیدرات
۲ ۲ تهیه لیگاند
۳ ۲ مطالعات پتانسیومتری و تحلیل داده های محاسباتی
۳ نتایج و بحث
۱ ۳ لیگاندها
۲ ۳ منحنی های تیتراسیون
۳ ۳ منحنی های تیتراسیون کی لیت ها
۴ نتایج
بخشی از ترجمه:
مقدمه
یونهای مس در محل های فعال پروتئین ها/ آنزیم ها واسطه طیف وسیعی از فرایندهای شیمیایی من جمله انتقال الکترون، جذب دی اکسیژن، ذخیره، انتقال و تبدیل های کاتالیتیکی می باشند. در هنگام بررسی آنزیم های معروف و شناخته شده مس و کارکردهای آنان، این مسئله اهمیت دارد که واکنش پذیری آنها با دی اکسیژن یا ترکیبات مستقیماً سنتز شده از فنون ها و کینون های o2 شکل ارتباط دارد.
به طور مثال، پروتئین های مس در پیوند برگشت پذیر دی اکسیژن در هموسیانین ، کاهش دو الکترونی به پروکسید جفت شده با اکسیداسیون سوبستراها در آمین و گالاکتوز اکسیدازها، بیوژنز کوفاکتورهای متالوآنزیم ( مثلاً توپاکینون در آمین اکسیداز)، فعال سازی هیدروکسیلاسیون در تیروزیناز و پمپینگ پروتئین در سیتوکروم c اکسیداز دخالت دارند.
برای درک و فهم هرچه بهتر هماهنگی یون فلز در آنزیم ها و مکانیسم های کاتالیز آنزیمی ،مطالعه مفصل شیمی جامدات و محلول کمپلکس های فنولات/ هیدروکینونات cu2 لازم و ضروری می باشد. مشتقات فنول یا هیدروکینون حاوی نیتروژن به عنوان اتم های دهنده ، اکثریت وسیعی از لیگاندهای بکاررفته برای مدلسازی محل فعال آنزیم های مس را تشکیل می دهند. علی رغم اهمیت لیگاندهای کی لیت ساز فنولات/ هیدروکینونات به عنوان مدلهای آنزیم های مس، لیگاندهایی با اتم های دهنده ای به غیر از نیتروژن مثلاً مشتقات آمینوکربوکسیلات فنول ها، بسیار کمتر مطالعه شده اند. این لیگاندها، ویژگیهای بسیار جذابی برای مدلسازی آنزیم های فلز از خود به معرض نمایش می گذارند که از این جمله می توان به حلالیت بالا در محلول آبی، تشکیل کمپلکس های پایدار یا یونهای فلز و شباهت گروههای دهنده به سیستم های بیولوژیکی اشاره نمود. به علاوه، رادیکال نیمه کینون p اکسیده شده یک الکترونی لیگاند هیدروکینون ۲و ۵ بیس N و N بیس ( کربوکسی متیل) آمینو متیل h6 در محلول آبی و به روش لیگاندپوشی با یونهای فلز به صورت پایدار درآمده و به همین خاطر برای آنزیم هایی که از طریق رادیکال نیمه کینون p ، در واکنش های انتقال یک الکترونی من جمله سیتوکروم c و آمین اکسیدازهای مس عمل می کنند، حکم مدل را دارد.در مطالعات قبلی پتانسیومتری- pH cu2 با لیگاند فنول ایمینو دی استات HBIDA (طرح ۱)، محاسبات تعادل با این فرض انجام شده است که کلیه نمونه های cu2 با HBDIA در حالت محلول و pH های مختلف کمپلکس های فلز با لیگاند ۱: ۱ و ۲: ۱ تک هسته ای می باشند. مطالعه بلور نگاری اخیر کمپلکس های cu2، فنول ایمینو دی استات h4 و h6 (طرح ۱) ایزوله شده در رنج pH 2-9 نشان داده است که کمپلکس های دوهسته ای cu2 پل شده به o (طرح ۲) نیز در محلول وجود دارند. بدیهی به نظر می رسد که مطالعات پتانسیومتری – pH پیشین راجع به این سیستم ها باید با استفاده از نمونه های دوهسته ای در محاسبات تکرار گردد.
بخشی از مقاله انگلیسی:
Introduction
Copper ions in the active sites of proteins/enzymes mediate abroad scope of chemical processes including electron transfer,dioxygen uptake, storage, and transport and catalyticconversions [1].When surveying the known copper enzymesand their functions, it is striking that their reactivity is typicallylinked to dioxygen or compounds directly synthesizedfrom O2-like phenols and quinones [2–7].For example, copper proteins are involved in reversibledioxygen binding in hemocyanin [8], two-electron reductionto peroxide coupled to oxidation of substrates in amineand galactose oxidases [9], biogenesis of novel metalloenzymecofactors (e.g., topaquinone in amine oxidases) [10],activation of hydroxylation in tyrosinase [11], and protonpumping in cytochrome c oxidase [12].Detailed study of the solid and solution chemistry ofCu2+ phenolate/hydroquinonate complexes is essential forbetter understanding of the coordination of the metal ion inthe enzymes and the mechanisms of the enzymatic catalysis.Derivatives of phenol or hydroquinone containing nitrogen [13–22] as donor atoms are the vast majority of the ligandsused to model the active site of the copper enzymes. Despitethe importance of phenolate/hydroquinonate chelating ligandsas models of copper enzymes, ligands with other thannitrogen donor atoms such as aminocarboxylate derivativesof phenols, have been much less studied. These ligandsexhibit very attractive features for modelling metal enzymes,such as the highly solubility in aqueous solution, formingstable complexes with metal ions and the similarity of thedonor groups to those in biological systems. In addition,the one-electron oxidized p-semiquinone radical of the ligand2,5-bis[N,N-bis(carboxymethyl)aminomethyl] hydroquinone(H6bicah) has been stabilized in aqueous solutionby ligation to metal ions [23] and thus serves as model forthe enzymes that operate via a p-semiquinone radical, actingin one-electron transfer reactions, including cytochrome cand copper amine oxidases. In previous pH-potentiometricstudies [24] of Cu2+ with the phenol iminodiacetate ligandHBIDA (Scheme 1) the equilibrium calculations have beenperformed assuming that all the species of Cu2+ with HBIDAin solution at various pHs are mononuclear 1 : 1 and 1 : 2 metal to ligand complexes. A recent detailed crystallographicstudy [25] of theCu2+-phenol iminodiacetate H4cacp, H4cahand H6bicah (Scheme 1) complexes isolated at a pH range2.0–9.0 has shown that binuclear Ophenolate-bridged Cu2+complexes (Scheme 2) are also present in solution. It isapparent that previous pH-potentiometric studies of thesesystems should be repeated including also the dinuclearspecies in the calculations.Herein, we describe the pH-potentiometric studies ofCu2+ with the iminodiacetate phenolate tripod ligandsH4cacp and H6bicah. In contrast to H4cacp, H6bicahexhibits two metal ion binding sites bridged through thehydroquinone moiety. The potentiometric study showed thatonly the H4cacp ligand forms in solution Ophenolate-bridgedbinuclear complexes, which is also in agreement with theprevious crystallographic study [25]. The pK values of theprotonation of the phenolate oxygen of the two ligandsreduced about 2 units after complexation with the metal ionare close to the pK values for the copper-interacting tyrosinephenol oxygen in copper enzymes, such as glyoxal oxidase[26]. 2. Experimental Section2.1. Materials. Copper(II) acetate monohydrate, p-hydroquinone,4-hydroxybenzoic acid, iminodiacetic acid, paraformaldehyde,potassium chloride, and potassium hydrogenphthalate were obtained from Aldrich. Sodium hydroxideand hydrogen chloride were purchased from Merck. Allchemicals were reagent grade and used without furtherpurification.2.2. Ligand Preparation. The ligands referred to this study2,5-bis[N,N-bis(carboxymethyl)aminomethyl]-hydroquinone(H6bicah) and 2-[N,N-bis(carboxymethyl)aminomethyl]-4-carboxyphenol (H4cacp) were synthesized basedon the Mannich type reaction reported in the literature[27, 28]. The synthesis of the organic ligands (Scheme 1)was performed under inert nitrogen atmosphere andtheir purity was checked and confirmed by means of 1HNMRspectroscopy. 1H-NMR spectra were recorded on a300.13MHz Avance Brucker spectrometer.
| عنوان فارسی مقاله: | پژوهش پتانسیومتری در رابطه با گرایشات کی لیت سازی هیدروکینون و کمپلکس های فنول ایمینودی استات مس (II) |
| عنوان انگلیسی مقاله: | pH Potentiometric Investigation Chelating Tendencies Hydroquinone Phenol Copper Complexes |
خرید ترجمه فارسی مقاله با فرمت ورد